Las enzimas son catalizadores biológicos formados por proteínas , y, a veces, componentes no de proteína llamado cofactores.
Composición de proteína:
* aminoácidos: Las enzimas son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces péptidos, formando una estructura tridimensional compleja. La secuencia de aminoácidos dicta la función específica de la enzima.
* Estructura primaria: La secuencia lineal de aminoácidos.
* Estructura secundaria: El plegamiento local de la cadena de polipéptidos en hélices α y hojas β.
* Estructura terciaria: La forma tridimensional general de una sola cadena de polipéptidos.
* Estructura cuaternaria: La disposición de múltiples cadenas de polipéptidos (subunidades) en una proteína funcional.
cofactores:
* iones inorgánicos: Estos pueden ser iones metálicos (por ejemplo, hierro, zinc, cobre) que ayudan con la transferencia de electrones o estabilizan la estructura de la proteína.
* Moléculas orgánicas: Estas pueden ser coenzimas (por ejemplo, NAD+, FAD) que actúan como portadores de electrones o participan en reacciones químicas.
Sitio activo:
* La región clave: Un bolsillo específico en la superficie de la enzima donde se une el sustrato (la molécula sobre la enzima.
* Especificidad: El sitio activo está diseñado para unirse a un sustrato específico, lo que permite que la enzima catalice una reacción específica.
* Temperatura: Las enzimas tienen una temperatura óptima para la actividad.
* bajas temperaturas: Reduzca la velocidad de las reacciones enzimáticas.
* Temperaturas altas: Puede desnaturalizar la enzima, interrumpiendo su estructura y la hace inactiva.
* ph: Las enzimas tienen un rango de pH óptimo.
* pH extreme: Puede interrumpir las interacciones iónicas que mantienen la estructura de la enzima unida, lo que lleva a la desnaturalización.
* Concentración de sustrato: El aumento de la concentración de sustrato aumentará la velocidad de reacción hasta que los sitios activos estén saturados.
* Concentración de enzimas: El aumento de la concentración de enzimas aumentará la velocidad de reacción directamente.
* Inhibidores: Moléculas que se unen a la enzima e interfieren con su función:
* Inhibidores competitivos: Atar al sitio activo, compitiendo con el sustrato.
* Inhibidores no competitivos: Unirse a un sitio diferente en la enzima, cambiando su conformación y reduciendo la actividad.
* activadores: Moléculas que se unen a la enzima y mejoran su actividad.
* Modificaciones postraduccionales: Las modificaciones químicas que ocurren después de la proteína se sintetizan, como la fosforilación o la glucosilación, pueden alterar la estructura y actividad de la enzima.
En resumen:
Las enzimas son catalizadores altamente específicos con estructuras intrincadas, y su actividad es sensible a factores como la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores o activadores. Comprender estos factores es crucial para comprender cómo funcionan las enzimas en los sistemas biológicos.
