1. Cofactores:
* iones metálicos: Muchas enzimas requieren iones metálicos como zinc, magnesio, hierro o cobre para funcionar. Estos iones pueden participar en la catálisis, estabilizar la estructura enzimática o ayudar en la unión del sustrato.
* coenzimas: Estas son moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas en su actividad catalítica. A menudo se derivan de vitaminas y pueden actuar como portadores de electrones, grupos de transferencia o proporcionar funcionalidades químicas específicas. Los ejemplos incluyen NAD+, FAD, Coenzyme A y ácido tetrahidrofólico.
2. Grupos protésicos:
* Componentes no de proteína: Estos están bien unidos, a menudo unidos permanentemente a la enzima. Pueden ser iones metálicos, moléculas orgánicas o incluso otras proteínas. Contribuyen a la actividad catalítica de la enzima y a menudo juegan un papel crucial en su función.
3. Coenzimas vs. grupos protésicos:
La diferencia clave entre las coenzimas y los grupos protésicos es la fuerza de su asociación con la enzima. Las coenzimas se unen libremente y pueden disociarse de la enzima, mientras que los grupos protésicos están estrechamente unidos y a menudo unidos permanentemente.
Ejemplos:
* Anhidrasa carbónica: Requiere iones de zinc para su actividad catalítica.
* alcohol deshidrogenasa: Requiere Nad+ como coenzima para oxidantes alcoholes.
* citocromo c oxidasa: Contiene hemo, un grupo protésico que se une al oxígeno.
Importancia:
Estas moléculas no proteicas son esenciales para el funcionamiento adecuado de muchas enzimas. A menudo contribuyen a la actividad catalítica de la enzima, la especificidad del sustrato y la estabilidad general. Comprender el papel de estas moléculas es crucial para comprender los mecanismos enzimáticos y desarrollar fármacos o tratamientos que se dirigen a procesos enzimáticos específicos.
