1. Relación de estructura-función:
* forma: Las enzimas tienen una forma tridimensional única, conocida como su sitio activo, que se ajusta perfectamente al sustrato específico sobre el que actúan. Cualquier alteración en la forma de la enzima, como el desarrollo o la desnaturalización, puede interrumpir el sitio activo y evitar la unión adecuada con el sustrato.
* Interacciones de aminoácidos: El sitio activo de una enzima consiste en residuos de aminoácidos específicos que participan en reacciones químicas. Estos aminoácidos interactúan con el sustrato a través de fuerzas débiles como la unión de hidrógeno y las fuerzas de van der Waals. Estas interacciones son altamente sensibles a los cambios ambientales.
2. Factores ambientales que afectan la actividad enzimática:
* Temperatura: Las enzimas tienen un rango de temperatura óptimo para la actividad. A bajas temperaturas, la actividad enzimática es lenta porque las moléculas se mueven lentamente. A altas temperaturas, la estructura enzimática puede verse (desnaturalizado), lo que lleva a la pérdida de función.
* ph: Cada enzima tiene un rango de pH óptimo donde funciona mejor. Los extremos en el pH pueden alterar el estado de ionización de los aminoácidos en el sitio activo, lo que lleva a una pérdida de función.
* Concentración de sustrato: La velocidad de una reacción catalizada por enzimas aumenta con la concentración de sustrato hasta un punto donde todos los sitios activos están saturados. Los aumentos adicionales en la concentración del sustrato tienen poco efecto sobre la velocidad de reacción.
* cofactores y coenzimas: Algunas enzimas requieren moléculas no proteicas como cofactores (iones metálicos) o coenzimas (moléculas orgánicas) para funcionar correctamente. Su presencia es crucial para la actividad de la enzima.
* Inhibidores: Ciertas moléculas pueden inhibir la actividad enzimática al unirse al sitio activo y bloquear el acceso al sustrato. Algunos inhibidores son irreversibles, mientras que otros son reversibles y pueden superarse con mayores concentraciones de sustrato.
Consecuencias de un entorno inadecuado:
* desnaturalización: Los cambios en la temperatura, el pH o la exposición a ciertos productos químicos pueden hacer que las enzimas pierdan su estructura tridimensional y se desarrollen, lo que lleva a la pérdida de función.
* Actividad reducida: Incluso si no es completamente desnaturalizado, los cambios en el entorno pueden debilitar las interacciones dentro de la enzima o alterar el sitio activo, reduciendo su eficiencia catalítica.
* Reacciones incorrectas: Si el entorno no es adecuado, las enzimas pueden unirse a las moléculas incorrectas, lo que lleva a reacciones no deseadas o la producción de productos no deseados.
En resumen, las enzimas son altamente sensibles a su entorno, y su funcionamiento adecuado depende de mantener condiciones específicas que garanticen su estructura e integridad activa del sitio. Este delicado equilibrio asegura que la enzima pueda catalizar las reacciones correctas a la velocidad apropiada dentro de la célula u organismo.
