1. Cambios estructurales:
* cambio de hidrofobicidad: La superficie de una proteína es típicamente hidrofílica, lo que significa que interactúa favorablemente con el agua. Reemplazar un aminoácido cargado (hidrófilo) con uno no polar (hidrófobo) crea un parche hidrofóbico en la superficie.
* Cambios de conformación: Este parche hidrofóbico puede interrumpir la estructura terciaria de la proteína, lo que lleva a cambios de plegado, lo que potencialmente afecta su forma y estabilidad general.
* agregación: El parche hidrofóbico podría atraer otras regiones hidrofóbicas de la proteína, promoviendo la agregación o el plegamiento incorrecto, lo que puede conducir a disfunción de proteínas o incluso enfermedad.
2. Cambios funcionales:
* Interacción con otras moléculas: La carga del aminoácido podría estar involucrada en interacciones electrostáticas con otras moléculas como ligandos, sustratos u otras proteínas. Reemplazarlo con un aminoácido no polar podría interrumpir estas interacciones, afectando la capacidad de unión de la proteína.
* Actividad: Si el aminoácido cargado juega un papel en la actividad catalítica de la proteína (por ejemplo, en una enzima), reemplazarla podría disminuir o eliminar su función enzimática.
3. Cambios de estabilidad:
* Hidratación: Los aminoácidos cargados contribuyen a la capa de hidratación alrededor de la proteína, lo que estabiliza su estructura. Eliminarlos puede reducir la hidratación y disminuir la estabilidad.
* plegable: El perfil de hidrofobicidad alterado podría interrumpir el plegamiento adecuado de la proteína, por lo que es propensa a la desnaturalización.
Ejemplos:
* Mutaciones en hemoglobina: Una sola sustitución de aminoácidos del glutamato (cargado) a la valina (no polar) en la superficie de la proteína de hemoglobina causa anemia falciforme. Este cambio aparentemente pequeño conduce a interacciones hidrofóbicas, lo que hace que la hemoglobina agregue y deforma los glóbulos rojos.
* Inactivación enzimática: Reemplazar un aminoácido cargado que forma parte del sitio activo de una enzima con una no polar puede alterar su capacidad para unir el sustrato y catalizar la reacción.
En general, los efectos de intercambiar un aminoácido cargado por uno no polar en la superficie de una proteína son complejos y pueden variar según el aminoácido específico involucrado, la estructura de la proteína y su función. Puede conducir a cambios significativos estructurales, funcionales y de estabilidad, a veces dando como resultado enfermedad o pérdida de función.
