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    Los científicos descubren uno de los interruptores más pequeños de la naturaleza

    Investigación realizada por un equipo que incluye al estudiante de doctorado en química Chuhan Zong y A. James Link, profesor asociado de ingeniería química y biológica, ha descubierto moléculas bacterianas en forma de lazo capaces de cambiar su forma cuando se exponen al calor. Crédito:Frank Wojciechowski

    Si la llegada de las computadoras lanzó la era de la información, la capacidad de diseñar pequeñas máquinas a partir de moléculas podría definir las próximas décadas.

    En testimonio del rápido avance de la nanotecnología, El Premio Nobel de Química de 2016 se otorgó a los científicos que construyeron las primeras máquinas moleculares sintéticas del mundo mediante el enclavamiento de moléculas individuales en dispositivos capaces de movimiento mecánico.

    Ahora, un descubrimiento de los científicos de la Universidad de Princeton, informó el 2 de agosto en el Revista de la Sociedad Química Estadounidense , demuestra que los humanos no tienen el monopolio de la construcción de las máquinas más pequeñas del mundo. Los investigadores de Princeton encontraron una molécula bacteriana en forma de lazo capaz de alterar su configuración cuando se expone al calor. una capacidad de cambio de forma similar a la utilizada para operar ciertas máquinas moleculares sintéticas. El lazo es un tipo de cadena molecular conocida como péptido.

    "El descubrimiento de este péptido lazo, que llamamos benenodin-1, demuestra que podríamos recurrir a la biología y a la ingeniería en busca de material de origen en el desarrollo de dispositivos moleculares, "dijo A. James Link, profesor asociado de ingeniería química y biológica en Princeton, quien fue el autor principal del artículo.

    Si bien las aplicaciones siguen siendo en su mayoría especulativas, los usos potenciales de las máquinas moleculares son enormes, que abarca todo, desde microrobots que administran medicamentos en el cuerpo humano hasta nuevos tipos de materiales que se adaptan en tiempo real a los cambios ambientales, como las fluctuaciones de calor, luz o humedad.

    Los primeros avances importantes en la construcción de máquinas moleculares se produjeron en la década de 1980, cuando el químico Jean-Pierre Sauvage pudo construir moléculas conectadas mecánicamente uniendo dos anillos moleculares. Esto contrasta con la técnica clásica de conectar moléculas a través de enlaces covalentes, un enlace químico en el que las moléculas se unen al compartir electrones.

    A principios de la década de 1990, otro científico, Fraser Stoddart, creó una nueva estructura, llamado rotaxano, enhebrando una varilla molecular a través de un anillo de moléculas y asegurándola en su lugar. El anillo podría moverse hacia arriba y hacia abajo de la varilla, pero no se caería debido a los tapones que Stoddart agregó a cada extremo de la varilla. Desde su advenimiento, Los rotaxanos se han utilizado para crear una elevación a nanoescala, un músculo artificial e incluso una pequeña computadora. Sauvage y Stoddart compartieron el Premio Nobel de Química 2016 con otro científico, Bernard Feringa, quien construyó motores moleculares, incluido uno capaz de hacer girar una pequeña varilla de vidrio de 10, 000 más grande que la propia máquina.

    Mientras que las máquinas moleculares construidas por Sauvage, Stoddart y Feringa se sintetizaron en laboratorios, Link y sus colegas de Princeton han buscado en la naturaleza inspiración para la nanoingeniería.

    El equipo de Link ha desarrollado métodos para buscar en las secuencias de ADN de organismos pruebas de que puedan producir péptidos. Como sus primos mayores, proteínas, los péptidos son cadenas de aminoácidos enlazados.

    El equipo de Link ha desarrollado métodos para buscar en el ADN de los organismos pruebas de que puedan producir péptidos; algunos péptidos tienen estructuras inusuales que los hacen de interés para los científicos que exploran cómo construir interruptores moleculares y máquinas. Crédito:Frank Wojciechowski

    En particular, Link se ha centrado en descubrir péptidos de lazo, una clase de moléculas que se distinguen por una forma de nudo corredizo, donde una sección de "cola" larga de la molécula se asoma a través de una sección de "anillo". El nombre de esta clase de péptidos proviene de la similitud en su estructura y la de los nudos de lazo utilizados en los lazos de vaquero. Su estructura hace que los péptidos de lazo sean altamente estables, una característica biológica importante. Mantenidos juntos a través de enlaces mecánicos, los péptidos de lazo también se asemejan a las estructuras de rotaxano de anillo y varilla de Stoddart, y por tanto se clasifican como rotaxanos.

    Algunos péptidos de lazo tienen propiedades antimicrobianas y pueden representar un nuevo tipo de antibióticos. un área que el laboratorio de Link está explorando. La estructura del rotaxano de los péptidos también los convierte en posibles candidatos para la construcción de máquinas moleculares.

    El equipo de Princeton descubrió el péptido lazo benenodin-1 mientras exploraba el ADN de Asticcacaulis benevestitus, una proteobacteria del suelo de los Montes Urales de Rusia. Cuando se expone al calor, muchos péptidos de lazo de origen natural quedan sin enhebrar, con la parte de la cola de la molécula saliendo del anillo. Cuando los investigadores de Princeton expusieron la benenodina-1 al calor, se sorprendieron al descubrir que la molécula cambió de forma, pero mantuvo su confirmación de nudo corredizo.

    "Esta capacidad de cambiar de forma sin desenroscar es intrigante, ", dijo Link." Ambas conformaciones mantienen la estructura de rotaxano, lo que lo convierte en el primer ejemplo de conmutación, molécula entrelazada mecánicamente que se encuentra en la naturaleza ".

    "Plantea preguntas sobre si existe una explicación evolutiva para este comportamiento y si otras moléculas de cambio de este tipo podrían existir en la naturaleza". " él dijo.

    Link y sus colegas también encontraron otros cambios intrigantes en el comportamiento químico de la benenodina-1 que fueron provocados por el calor. Antes de la exposición al calor, el péptido lazo podría ser cortado por una enzima llamada benenodin-1 isopeptidasa. Pero después de calentar cambió el péptido lazo a su nueva configuración, ya no fue afectado por la enzima.

    Link dijo que esta diferencia en cómo funciona la enzima a diferentes temperaturas podría traducirse en cambios en la función biológica, un fenómeno que podría influir en el impacto del cambio climático en las comunidades microbianas del suelo.

    El equipo de Princeton planea explorar si la propiedad de conmutación de la benenodina-1 podría usarse en aplicaciones prácticas, como unir contaminantes metálicos para ayudar con la limpieza ambiental.

    El péptido también podría proporcionar una fuente natural para los componentes básicos de las nanoestructuras en las que dos anillos moleculares se enlazan físicamente. Los investigadores están explorando si estas nanoestructuras podrían usarse para construir sensores y dispositivos electrónicos moleculares. Por ejemplo, podrían usarse como sensores térmicos que indicarían cuándo un paquete de materiales térmicamente sensibles, como medicamentos, ha estado expuesto al calor.

    "El descubrimiento de esta propiedad de conmutación natural en un péptido lazo abre muchas nuevas vías para la investigación, de explorar la evolución de péptidos y enzimas, al uso de productos naturales en nanotecnología, "Dijo Link.


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