1. Especificidad y sitios activos:
* Las proteínas pueden plegarse en formas tridimensionales complejas con bolsas específicas llamados sitios activos. Estos sitios activos se ajustan perfectamente a la forma de sus moléculas objetivo (sustratos), lo que permite interacciones y reacciones altamente específicas.
2. Flexibilidad y cambios conformacionales:
* Las proteínas son moléculas flexibles y pueden cambiar su forma en respuesta a las señales ambientales. Esto permite el ajuste inducido, donde el sitio activo cambia de forma tras la unión del sustrato, mejorando la reacción.
3. Diversas cadenas laterales de aminoácidos:
* Las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos diferentes, cada uno con propiedades químicas únicas. Esta diversidad permite a las proteínas crear una amplia gama de sitios activos con diferentes entornos químicos, facilitando una amplia variedad de reacciones bioquímicas.
4. Poder catalítico:
* Las cadenas laterales de aminoácidos dentro del sitio activo pueden participar directamente en reacciones químicas, actuando como catalizadores para acelerar la velocidad de reacción por:
* Estados de transición estabilizadores
* Proporcionar vías de reacción alternativas
* Orientación de sustratos para una interacción óptima
5. Regulación y control:
* Las proteínas pueden estar reguladas por varios mecanismos, como:
* Regulación alostérica:la unión de moléculas en sitios distintos del sitio activo puede influir en la actividad enzimática.
* Modificación covalente:la adición o eliminación de grupos químicos puede alterar la actividad enzimática.
* Inhibición de retroalimentación:el producto de una reacción puede inhibir la enzima que la produjo, controlando las velocidades de reacción.
En resumen: La estructura compleja, la flexibilidad y la diversidad química de las proteínas los hacen ideales para el papel de las enzimas, lo que permite una catálisis específica, eficiente y altamente regulada de reacciones bioquímicas esenciales para la vida.
