1. Complementariedad de forma:
* El sitio activo de una enzima, donde se une el sustrato, tiene una forma tridimensional única que complementa la forma de la molécula del sustrato.
* Este modelo de "bloqueo y llave" explica cómo el sitio activo de la enzima se ajusta con precisión al sustrato, lo que permite una unión específica.
2. Interacciones químicas:
* El sitio activo contiene residuos de aminoácidos específicos que interactúan con el sustrato a través de varios enlaces no covalentes:
* enlaces de hidrógeno: forma entre grupos polares en la enzima y sustrato.
* enlaces iónicos: forma entre grupos con cargos opuestos en la enzima y sustrato.
* Van der Waals Forces: Atracciones débiles entre grupos no polares.
* Interacciones hidrofóbicas: ocurren entre grupos no polares en la enzima y sustrato, empujándolos en un entorno acuoso.
3. Modelo de ajuste inducido:
* Este modelo propone que el sitio activo de la enzima no es un bloqueo rígido, sino que puede ajustar ligeramente su forma tras la unión del sustrato.
* Este cambio conformacional puede mejorar aún más la afinidad de unión y facilitar la reacción.
4. Residuos catalíticos:
* Los residuos de aminoácidos específicos dentro del sitio activo, conocidos como residuos catalíticos, juegan un papel directo en la catalización de la reacción.
* Estos residuos pueden actuar como catalizadores ácidos o base, estabilizar los estados de transición o facilitar la ruptura y la formación de enlaces.
5. Especificidad del sustrato:
* Las enzimas tienen diferentes niveles de especificidad del sustrato:
* Especificidad absoluta: La enzima actúa sobre un solo sustrato.
* Especificidad del grupo: La enzima actúa sobre un grupo de sustratos estructuralmente similares.
* Especificidad de enlace: La enzima actúa sobre un tipo específico de enlace químico.
6. Coenzima o cofactor:
* Algunas enzimas requieren moléculas no proteínas adicionales, llamadas coenzimas o cofactores, para funcionar.
* Estas moléculas pueden unirse al sitio activo y participar en la reacción catalítica, influyendo aún más en el reconocimiento y la unión del sustrato.
7. Adaptación evolutiva:
* La especificidad de las enzimas es el resultado de procesos evolutivos, donde las enzimas han evolucionado para unirse a sus sustratos específicos y catalizar reacciones específicas dentro del contexto de las necesidades metabólicas del organismo.
En resumen, el reconocimiento enzimático-sustrato es un proceso complejo que implica una combinación de complementariedad de forma, interacciones químicas, ajuste inducido, residuos catalíticos y participación de coenzima/cofactor. Esta especificidad asegura que las enzimas catalizen eficientemente reacciones específicas en los sistemas biológicos.
