1. Proporcionando una vía de reacción alternativa: Las enzimas crean un entorno específico dentro de su sitio activo (una región en la enzima que se une al sustrato) que facilita la reacción. Esto a menudo involucra:
* unir los reactivos más cerca: La enzima actúa como un "emparejador" al orientar a los reactivos de una manera que favorece su interacción.
* Estados de transición estabilizadores: El sitio activo de la enzima puede unirse al estado de transición de la reacción, un intermedio de alta energía, lo que lo hace más estable y más fácil de formar.
* Proporcionando grupos ácidos o básicos: Las enzimas pueden proporcionar residuos de aminoácidos específicos dentro de su sitio activo que pueden donar o aceptar protones (H+), facilitando los pasos de transferencia de protones en la reacción.
2. No cambia el equilibrio de la reacción: Las enzimas no afectan el punto de equilibrio final de la reacción. Solo aceleran la velocidad a la que la reacción alcanza el equilibrio.
Factores que afectan la actividad enzimática:
* Temperatura: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que funciona mejor. Las temperaturas extremas pueden desnaturalizar (dañar) la enzima.
* ph: Similar a la temperatura, las enzimas tienen un rango de pH óptimo. Fuera de este rango, la actividad de la enzima puede reducirse.
* Concentración de sustrato: A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de reacción también aumenta hasta que la enzima se sature con sustrato.
* Presencia de inhibidores: Ciertas moléculas pueden unirse a la enzima y evitar que funcione, ya sea bloqueando el sitio activo o cambiando la forma de la enzima.
* Presencia de activadores: Algunas moléculas pueden unirse a la enzima y aumentar su actividad.
En resumen: Las enzimas aceleran las reacciones bioquímicas al reducir la energía de activación requerida para que la reacción proceda. Lo hacen creando un entorno específico dentro de su sitio activo que facilita la reacción sin cambiar el equilibrio de la reacción.
