Las proteínas son esenciales para la vida. Realizan una amplia variedad de funciones, incluida la catalización de reacciones químicas, el transporte de moléculas y el suministro de soporte estructural. Cómo se pliegan las proteínas hasta adquirir sus formas funcionales es una cuestión fundamental en biología.
En un nuevo estudio, investigadores de la Universidad de California, Berkeley, han proporcionado evidencia de un mecanismo llamado "colapso de nucleación". El colapso de la nucleación propone que las proteínas se pliegan formando primero un núcleo pequeño y estable de aminoácidos. Este núcleo luego crece atrayendo otros aminoácidos, lo que hace que la proteína colapse hasta alcanzar su forma final.
Los investigadores probaron su hipótesis utilizando una proteína llamada proteína verde fluorescente (GFP). La GFP es una pequeña proteína que brilla en verde cuando se expone a la luz azul. Los investigadores diseñaron una versión de GFP que contenía una única sustitución de aminoácido. Esta sustitución hizo que la proteína tuviera más probabilidades de formar un núcleo estable.
Los investigadores descubrieron que la GFP modificada se plegaba mucho más rápido que la GFP de tipo salvaje. Esto sugiere que el colapso de la nucleación es un mecanismo clave del plegamiento de proteínas.
Los hallazgos de este estudio tienen implicaciones para comprender cómo se pliegan mal las proteínas. El plegamiento incorrecto de las proteínas puede provocar una variedad de enfermedades, incluidas la enfermedad de Alzheimer y la fibrosis quística. Al comprender cómo se pliegan las proteínas, los investigadores podrán desarrollar nuevos medicamentos para prevenir o tratar estas enfermedades.
El estudio fue publicado en la revista Nature Structural &Molecular Biology.
