Resumen:
La chaperona Hsp70 desempeña un papel fundamental en diversos procesos celulares, incluido el plegamiento de proteínas, la degradación de proteínas y el tráfico de proteínas. Este estudio revela un nuevo mecanismo por el cual Hsp70 estabiliza las proteínas plegadas. La proteína chaperona Hsp70 realiza varias tareas esenciales dentro de las células. Ayuda a las proteínas a plegarse en sus formas correctas, evita que se agreguen y repara las proteínas dañadas. Esto asegura que las proteínas puedan desempeñar sus funciones en el cuerpo.
Hsp70 logra estas funciones uniéndose a proteínas de forma regulada. En este estudio, los investigadores han descubierto un nuevo mecanismo mediante el cual Hsp70 puede unirse y estabilizar proteínas plegadas. Han identificado un interruptor molecular dentro de Hsp70 que le permite "sujetar" proteínas plegadas y evitar que se desplieguen.
Comprender este nuevo mecanismo podría ayudar a desarrollar nuevas terapias para enfermedades en las que las proteínas se pliegan y agregan mal, como las enfermedades de Alzheimer y Parkinson.
Hallazgos clave:
- Hsp70 interactúa con proteínas plegadas de forma dependiente de ATP utilizando su dominio ATPasa.
- La presencia de ADP en la bolsa de ATPasa induce cambios conformacionales en Hsp70, lo que hace que se fije a proteínas plegadas.
- El mecanismo de sujeción impide el despliegue de las proteínas plegadas y las protege de la agregación.
Importancia:
El estudio proporciona nuevos conocimientos sobre los mecanismos moleculares mediante los cuales la chaperona Hsp70 estabiliza las proteínas plegadas y previene su agregación. Este conocimiento podría contribuir al desarrollo de estrategias terapéuticas para enfermedades por plegamiento incorrecto de proteínas.
