Para cocinar una tortilla, tienes que revolver un huevo, y al igual que Humpty Dumpty, nunca se podrá volver a armar. Esto se debe a que el huevo sufre una serie de cambios fisiológicos y químicos a medida que se cocina, que hacen que sus enlaces químicos se rompan y sus proteínas se agreguen, reestructurar y establecer en un nuevo, forma final e irreversible.

Sin embargo, Un nuevo estudio de la Universidad de Tel Aviv sugiere por primera vez una nueva forma de agregación de proteínas que es reversible y tiene consecuencias fisiológicas positivas para las células. El descubrimiento puede eventualmente conducir a nuevas terapias para enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer, Enfermedades de Parkinson y de las "vacas locas".

El estudio de investigación fue dirigido por el profesor Martin Kupiec y realizado por el Dr. Kobi Simpson-Lavy, tanto de la Escuela de Biología Celular Molecular y Biotecnología de TAU, y publicado en la revista Célula molecular .

Cómo "eliminar las manchas" de una proteína

"La mayoría de las funciones dentro de nuestras células las llevan a cabo las proteínas. Pero cuando estas proteínas se agregan, producen una 'mancha' que los vuelve inactivos, "El profesor Kupiec dice." La agregación de proteínas tiende a aumentar con la edad y conduce a una serie de enfermedades humanas, particularmente aquellos que resultan en neurodegeneración ".

"Es más, cuando las proteínas adoptan una configuración errónea, cuando están mal plegadas, las células intentan separar los grupos, o apilarlos en lugares particulares de la celda, para minimizar su efecto tóxico, "Dice el Dr. Simpson-Lavy." Este proceso se ha relacionado con el desarrollo de una serie de condiciones neurodegenerativas, como el Alzheimer, Enfermedades de Parkinson y de las 'vacas locas' ".

El nuevo estudio examina un tipo de agregación de proteínas completamente diferente, lo que puede proporcionar un nuevo mecanismo con el que regular la actividad de los genes de acuerdo con los cambios en el entorno celular.

La investigación para el estudio surgió por casualidad. Mientras el Dr. Simpson-Lavy estudiaba el metabolismo de los azúcares en las células de levadura, notó que una versión etiquetada de la proteína que estaba observando, Std1, formaba una mancha brillante fuera del núcleo de la célula cada vez que se agregaba glucosa a las células.

En otras palabras, Std1, que suele estar presente en los núcleos de las células, donde reside el genoma, terminó en una agregación fuera de los núcleos.

"Nos preguntamos si esta agregación de proteínas cambiaría según diferentes condiciones en el microambiente de la célula, "Dice el profesor Kupiec." Y de hecho, cuando las condiciones cambiaron de nuevo y la glucosa se agotó, el agregado se disolvió y la proteína Std1 pudo verse nuevamente en el núcleo. Std1 juega un papel en la respuesta a diferentes azúcares en el medio de crecimiento, por lo que la agregación y disolución reversibles de Std1 permitió que la célula respondiera rápidamente a los diferentes niveles de abundancia de azúcar ".

Malo y bueno para ti

El estudio también sugiere que no todos los agregados de proteínas son "malos para usted". Algunos desempeñan importantes funciones fisiológicas y reguladoras. Según el estudio, las "chaperonas moleculares" que se ha descubierto que alimentan muchas enfermedades neurodegenerativas pueden haber estado destinadas originalmente a regular la acumulación de proteínas no patológicas.

"Estos resultados podrían abrir el camino para posibles tratamientos futuros que podrían intentar cambiar la agregación de irreversible a reversible". "Dice el profesor Kupiec." Si podemos descubrir cómo convertir una agregación irreversible en reversible, sería posible tratar enfermedades neurodegenerativas y revertir el efecto de los agregados.

"En otras palabras, todavía puede ser posible reconstruir un huevo a partir de una tortilla, "Observa el profesor Kupiec.

Los investigadores están examinando actualmente qué hace que la misma proteína se comporte de manera diferente en diferentes condiciones.