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Los procesos biológicos dependen de un flujo constante de energía y de la producción de moléculas específicas. Para la mayoría de las reacciones, la energía necesaria para unir los reactivos (conocida como energía de activación) suele ser demasiado alta para que ocurra espontáneamente. Las enzimas reducen esta barrera, permitiendo que las reacciones se desarrollen a un ritmo compatible con la vida.
A temperaturas moderadas, el aumento de la energía cinética puede acelerar la actividad enzimática. Sin embargo, cuando las temperaturas superan el rango óptimo de una enzima, el delicado pliegue tridimensional que define su sitio activo se ve comprometido, lo que lleva a una reducción de la eficiencia catalítica.
La desnaturalización inducida por el calor altera las interacciones no covalentes que mantienen unida la estructura terciaria de una enzima. Aunque la cadena proteica permanece intacta, su forma cambia de forma irreversible en la mayoría de los casos, impidiendo la unión adecuada del sustrato.
Las enzimas exhiben una especificidad exquisita y reconocen sólo sustratos particulares. Cuando la enzima o el sustrato se desnaturalizan, se pierde el ajuste entre los dos, deteniendo la reacción. Este principio explica por qué la cocción desnaturaliza las proteínas, haciéndolas más fáciles de digerir.
