Si bien el metano representa aproximadamente el 16 % de la abundancia en la atmósfera de los gases de efecto invernadero, que también incluyen el dióxido de carbono, el óxido nitroso y el vapor de agua, es más de 25 veces mejor que el dióxido de carbono para atrapar el calor. Se cree que dos tercios de la liberación global de metano se produce a través de la emisión natural durante la actividad anaeróbica de microorganismos unicelulares primitivos llamados arqueas. Comprender el mecanismo preciso por el cual las arqueas producen metano podría conducir a una tecnología que reduzca la producción de metano por parte de las arqueas y ayude en la lucha contra el calentamiento global.

Las arqueas se diferencian de las bacterias principalmente por su hábitat y fuentes de energía. Las llamadas arqueas metanógenas emiten metano como subproducto de la generación de energía necesaria para su supervivencia. La biomolécula responsable de la formación de metano es la proteína denominada metil-coenzima M reductasa (o MCR) que induce la conversión química. Para que la MCR catalice esta reacción reversible, debe ser activada por una proteína asociada que pertenezca a la superfamilia de enzimas radicales S-adenosil-L-metionina (o SAM) dependientes de B12.

La superfamilia de enzimas radicales SAM contiene más de 200 000 proteínas de secuencia independiente. Se ha asociado con una multitud de procesos naturales, incluida la biosíntesis de antibióticos y clorofila. Una de estas enzimas clave (Mmp10) es responsable de la activación de la proteína MCR y, por lo tanto, está involucrada en la regulación de su formación de metano. La ubicuidad de las enzimas SAM en la biosfera refleja su importancia en la catalización de reacciones que son fundamentales para todos los tipos de vida. Sin embargo, los mecanismos que equilibran sus actividades biológicas siguen sin comprenderse bien.

Para descifrar las actividades de la enzima Mmp10 SAM, el Dr. Olivier Berteau, del Instituto Micalis, Université Paris-Saclay, reunió a un equipo de expertos científicos con varias áreas de especialización complementarias, incluidos otros investigadores de esa universidad, la Universidad Aix Marseille y Synchrotron SOLEIL en Francia, así como la Universidad de Nagoya en Japón. Los resultados de la investigación se publicaron en línea en la revista Nature el 2 de febrero de 2022.

La clave para la actividad de las enzimas SAM radicales dependientes de B12 es un mecanismo simple pero poderoso para desencadenar la reacción catalítica. La dificultad para lograr que la enzima se adapte simultáneamente a todos los actores involucrados en la reacción ha significado que había poca información estructural disponible que pudiera ayudar a explicar cómo funciona la reacción.

Para remediar esto, el equipo de investigación combinó resultados cristalográficos con datos bioquímicos y biofísicos para explicar cómo las proteínas SAM radicales dependientes de B12 regulan su actividad, hasta los detalles a nivel atómico. Se tomaron imágenes del mecanismo enzimático Mmp10 con todos los actores de la reacción presentes.

Los resultados de esta investigación tienen implicaciones para el desarrollo de biotecnologías que controlarían eventos enzimáticos clave, particularmente aquellos implicados en la emisión de metano, ayudando en la lucha contra el calentamiento global.

El coautor, el profesor Leo Chavas, de la Universidad de Nagoya, está entusiasmado con los resultados de esta investigación a largo plazo. "Se analizaron un total de 137 proteínas en una instalación de sincrotrón líder en Francia para obtener una idea de estos eventos raros, que son tan difíciles de detectar. Esta investigación también abre la puerta a los desarrollos biotecnológicos".