En la meseta tibetana envuelta por el Himalaya y la meseta del altiplano de América del Sur, las dos mesas más altas del mundo, unas pocas especies de aves sobreviven con un 35 a 40 por ciento menos de oxígeno que al nivel del mar.

Todas las aves de altitud extrema han desarrollado sistemas especialmente eficientes para llevar ese precioso oxígeno a sus tejidos. Pero un nuevo estudio dirigido por la Universidad de Nebraska-Lincoln y la Academia de Ciencias de China descubrió que estas aves a menudo desarrollaron diferentes planos para ensamblar las proteínas, las hemoglobinas, que realmente capturan oxígeno.

Publicado en el procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias , el estudio encontró que muchas especies de las dos mesetas experimentaron diferentes mutaciones para producir el mismo resultado:hemoglobinas más hábiles para arrebatar oxígeno de los pulmones antes de compartirlo con los otros órganos que dependen de él.

Esas diferencias mutacionales a menudo surgieron incluso entre especies estrechamente relacionadas que residen en la misma meseta, informó el estudio.

"Podrías imaginar, solo por los diferentes puntos de partida ancestrales, que las aves tibetanas tal vez siguieron una ruta (mutacional), y las aves andinas normalmente hacían las cosas de manera diferente, "dijo el coautor Jay Storz, Susan J. Rosowski Profesora de Ciencias Biológicas en Nebraska. "Pero eso no es lo que vimos. En general, Realmente no había ningún patrón específico de la región.

"En ambos casos, parece que había muchas formas diferentes de desarrollar una alteración similar de la función de las proteínas ".

Como todas las proteínas, la hemoglobina consta de cadenas de aminoácidos intrincadamente plegadas. Las interacciones entre esos aminoácidos dictan la estructura de una proteína, que a su vez determina sus propiedades:la facilidad con la que se une y libera oxígeno, por ejemplo. Pero una mutación puede cambiar efectivamente un aminoácido por una versión químicamente distinta en el mismo sitio de la proteína, potencialmente modificando su comportamiento en el proceso.

Después de comparar las proteínas de hemoglobina ancestrales y modernas de nueve especies que habitan en la meseta tibetana, el equipo identificó dos casos en los que especies relacionadas lejanamente se sometieron a idénticas, mutaciones funcionalmente importantes. Sin embargo, en los otros casos, Las especies evolucionaron de diferentes formas para construir una mejor hemoglobina.

Los últimos hallazgos refuerzan un estudio dirigido por Storz de 2016 publicado en la revista Ciencias , que fue el primero en establecer que las especies de vertebrados pueden seguir diferentes caminos a nivel molecular para alcanzar la misma adaptación. Ese estudio, que investigó aves solo de los Andes, inspiró al equipo a continuar con su comparación de especies andinas e himalayas.

"Las aves que se han adaptado a las condiciones de gran altitud de todas estas diferentes cadenas montañosas han desarrollado repetidamente hemoglobina con elevadas afinidades por el oxígeno, ", Dijo Storz." En ese nivel (funcional), todo es altamente repetible, y hay un patrón muy llamativo de evolución convergente. Pero en términos de los fundamentos moleculares reales, hay mucha menos previsibilidad, y está claro que hay muchos cambios posibles que pueden producir el mismo resultado funcional ".