1. Complementariedad de forma y carga:
* Sitio activo: Las enzimas tienen una estructura tridimensional única con una región llamada sitio activo. Este sitio es un bolsillo o una ranura específico que tiene forma complementaria y carga al sustrato.
* Modelo de bloqueo y llave: El sitio activo actúa como un bloqueo, y el sustrato es la clave. Solo los sustratos con la distribución correcta de forma y carga pueden caber en el sitio activo. Esto asegura que la enzima interactúe con la molécula correcta.
* Modelo de ajuste inducido: Este modelo refina el modelo de bloqueo y llave al sugerir que la enzima puede cambiar ligeramente su forma para acomodar mejor el sustrato al la unión.
2. Interacciones no covalentes:
* enlace de hidrógeno: El sitio activo a menudo contiene residuos de aminoácidos específicos que pueden formar enlaces de hidrógeno con el sustrato. Estos enlaces estabilizan el complejo de enzimas del sustrato y promueven la reacción.
* Interacciones iónicas: El sitio activo también puede tener residuos cargados que interactúan con grupos cargados en el sustrato, contribuyendo aún más a la especificidad.
* Van der Waals Forces: Las interacciones débiles de corto alcance entre la enzima y el sustrato también juegan un papel en la estabilización del complejo.
3. Residuos catalíticos:
* aminoácidos específicos: El sitio activo contiene ciertos residuos de aminoácidos que están directamente involucrados en la catalización de la reacción. Estos residuos pueden actuar como:
* catalizadores de base ácida: Done o acepte protones para promover la formación o rotura de los bonos.
* Nucleófilos: Atacar átomos específicos en el sustrato, lo que lleva a la ruptura o formación de enlaces.
* Electrófilos: Acepte electrones del sustrato.
4. Cambios conformacionales:
* Enlace del sustrato: La unión del sustrato al sitio activo puede inducir cambios conformacionales en la enzima. Estos cambios pueden:
* Traiga los residuos catalíticos en una proximidad más cercana con el sustrato.
* Colar la molécula del sustrato, haciéndola más reactiva.
* Exponga el sustrato al entorno del sitio activo.
5. Factores ambientales:
* ph y temperatura: La actividad óptima de una enzima depende de condiciones específicas de pH y temperatura. Estas condiciones influyen en el estado de ionización de los residuos de aminoácidos y la estructura general de la enzima.
En resumen, la especificidad enzimática surge de una interacción compleja de factores que incluyen la complementariedad de forma y carga entre la enzima y el sustrato, las interacciones no covalentes, los residuos catalíticos, los cambios conformacionales y las condiciones ambientales.
