1. Temperatura:
* Temperatura óptima: Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que funciona mejor.
* Abajo óptimo: Las temperaturas más bajas ralentizan la velocidad de reacción, ya que las moléculas tienen menos energía cinética.
* arriba óptimo: Las temperaturas más altas pueden hacer que la enzima se desnuda, cambiando su forma y la logra inactivo.
2. ph:
* pH óptimo: Cada enzima tiene un rango de pH óptimo donde funciona de manera más eficiente.
* Desviación de Optimal: Los cambios en el pH pueden interrumpir la estructura de la enzima, afectando su actividad.
3. Concentración de sustrato:
* Concentración baja: El aumento de la concentración de sustrato inicialmente conduce a un aumento en la velocidad de reacción a medida que más moléculas de enzimas encuentran sustratos.
* Alta concentración: A alta concentración de sustrato, la ritmo de reacción se meseta a medida que la enzima se satura con sustrato.
4. Concentración de enzimas:
* Aumento de la concentración: Más moléculas enzimáticas conducen a una velocidad de reacción más rápida, ya que hay sitios más activos disponibles para la unión del sustrato.
5. Presencia de cofactores y coenzimas:
* cofactores: Iones inorgánicos (como Mg2+ o Zn2+) que ayudan en la función enzimática.
* coenzimas: Moléculas orgánicas (como las vitaminas) que ayudan a la actividad enzimática.
* Falta de estos factores: Puede disminuir o detener por completo la actividad enzimática.
6. Concentración de productos:
* Concentración baja: La acumulación de productos generalmente no afecta significativamente la actividad enzimática.
* Alta concentración: Algunas enzimas son inhibidas por sus propios productos, conocidos como inhibición del producto, disminuyendo la velocidad de reacción.
7. Inhibidores:
* Inhibidores competitivos: Unirse al sitio activo, evitando la unión del sustrato.
* Inhibidores no competitivos: Unirse a un sitio diferente en la enzima, cambiando su conformación y reduciendo su actividad.
* Inhibidores no competitivos: Unirse al complejo enzimático-substrato, evitando la formación de productos.
8. Regulación alostérica:
* Enzimas alostéricas: Tienen sitios reguladores donde las moléculas pueden unirse, influyendo en la actividad enzimática.
* activadores: Unirse al sitio alostérico y aumentar la actividad enzimática.
* Inhibidores: Unirse al sitio alostérico y disminuir la actividad enzimática.
9. Modificaciones:
* Fosforilación: Agregar un grupo de fosfato puede activar o desactivar una enzima.
* glicosilación: La unión de las moléculas de azúcar puede influir en la estabilidad y la actividad de la enzima.
* escisión proteolítica: Eliminar una porción de la enzima puede activarla.
10. Compartimización celular:
* Ubicación: Las enzimas a menudo se localizan dentro de compartimentos celulares específicos (por ejemplo, lisosomas, mitocondrias) donde son más activos.
Estos factores están interconectados y pueden afectarse entre sí. Comprender cómo influyen en la actividad enzimática es crucial para estudiar procesos biológicos, diseñar medicamentos y desarrollar nuevas tecnologías.
