* Especificidad: Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que cada enzima solo funciona con un sustrato muy específico (o un grupo pequeño de sustratos muy similares). Esto se debe a que el sitio activo está formado de una manera que complementa perfectamente la forma del sustrato.
* Complementariedad de forma: El sitio activo tiene una forma tridimensional única que se adapta a la molécula del sustrato como una mano en un guante. Este ajuste preciso es crucial para la función de la enzima.
* Interacciones débiles: Cuando el sustrato se une al sitio activo, se forman interacciones débiles como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos y fuerzas de van der Waals. Estas interacciones mantienen el sustrato en su lugar dentro del sitio activo, lo que permite que la enzima catalice la reacción.
* Fit inducido: La interacción entre la enzima y el sustrato no es completamente rígida. A menudo, el sitio activo puede cambiar ligeramente su forma para acomodar mejor el sustrato, como un moldeo de guante alrededor de una mano. Esto se llama ajuste inducido.
* Catálisis: Una vez que el sustrato está vinculado, el sitio activo de la enzima facilita la reacción química. Esto podría involucrar:
* reunir reactivos: El sitio activo puede colocar el sustrato de una manera que promueva una reacción.
* Proporcionando una vía de reacción alternativa: La enzima puede reducir la energía de activación de la reacción, lo que hace que continúe más rápido.
* Estabilización del estado de transición: La enzima puede ayudar a estabilizar el estado intermedio inestable (estado de transición) que los reactivos deben pasar durante la reacción.
En resumen: El sitio activo de una enzima está diseñado específicamente para interactuar con su sustrato. Esta interacción, basada en la complementariedad de la forma y las interacciones débiles, permite que la enzima catalice una reacción específica de manera eficiente.
