1. Los bloques de construcción:aminoácidos
* Estructura: Los aminoácidos son los monómeros (bloques de construcción) de proteínas. Todos comparten una estructura común:
* Carbón central: Un átomo de carbono central, unido a cuatro grupos:
* grupo amino (-nh2): Un grupo que contiene nitrógeno
* grupo carboxyl (-cooh): Un grupo de ácido carboxílico
* átomo de hidrógeno (-h): Un solo átomo de hidrógeno
* cadena lateral (r-grupal): Esta es la parte variable, dando a cada aminoácido sus propiedades únicas.
* 20 aminoácidos comunes: Hay 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en proteínas, cada uno con un grupo R distinto. Estos grupos R pueden ser polares, no polares, ácidos, básicos o tienen propiedades especiales como grupos que contienen azufre.
2. Formación de enlaces peptídicos:vinculación de aminoácidos
* Síntesis de deshidratación: El proceso de unión de aminoácidos implica una reacción química llamada síntesis de deshidratación .
* Se elimina una molécula de agua (H2O) como el grupo carboxilo de un enlace de aminoácidos con el grupo amino de otro.
* Esto forma un enlace péptido , un fuerte enlace covalente que une los aminoácidos juntos.
* cadenas de polipéptidos: La cadena de aminoácidos resultante se llama polipéptido .
3. Plegamiento de proteínas:de cadena lineal a estructura funcional
* Estructura primaria: La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos es su estructura primaria . Esta secuencia dicta la forma tridimensional final de la proteína.
* Estructura secundaria: La cadena de polipéptidos puede plegarse en estructuras repetidas regulares debido a la unión de hidrógeno:
* Alpha-Helix: Una estructura enrollada que se asemeja a una primavera
* beta-sheet: Una estructura plegada en forma de hoja
* Estructura terciaria: La forma tridimensional de una sola cadena de polipéptidos es su estructura terciaria . Esto está determinado por las interacciones entre los grupos R, que incluyen:
* enlaces de hidrógeno: Enlaces débiles entre grupos polares
* enlaces iónicos: Entre grupos cargados
* puentes disulfuro: Fuertes enlaces entre los grupos R que contienen azufre
* Interacciones hidrofóbicas: Los grupos R no polares se agrupan para evitar el agua.
* Estructura cuaternaria: Para algunas proteínas, las múltiples cadenas de polipéptidos (subunidades) interactúan para formar una unidad funcional. Esto se llama la estructura cuaternaria .
4. Función proteica
La estructura plegada final de una proteína es crucial para su función. Las proteínas tienen una amplia gama de roles en los organismos vivos, que incluyen:
* Enzimas: Catalizar reacciones bioquímicas
* Componentes estructurales: Proporcionar soporte y forma (por ejemplo, colágeno)
* Transporte: Mover moléculas a través de las membranas celulares (por ejemplo, hemoglobina)
* hormonas: Moléculas de señal (por ejemplo, insulina)
* Anticuerpos: Ayudar al sistema inmune a combatir las infecciones
Puntos clave:
* El orden de los aminoácidos determina la estructura y función únicas de una proteína.
* El plegamiento de proteínas es un proceso complejo influenciado por varios factores, incluida la secuencia de aminoácidos, las interacciones con otras moléculas y el entorno celular.
* Las proteínas mal plegadas pueden conducir a enfermedades como Alzheimer o Huntington.
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