Introducción:
Los receptores inmunes de las plantas, conocidos como proteínas repetidas ricas en leucina (NLR) de unión a nucleótidos, desempeñan un papel fundamental en la defensa de las plantas contra infecciones patógenas y estrés ambiental. A pesar de su importancia, los mecanismos moleculares subyacentes a su activación e interacción con efectores de patógenos siguen siendo en gran medida desconocidos debido a los desafíos que plantea la obtención de información estructural de alta resolución. Los avances recientes en microscopía crioelectrónica (crio-EM) han abierto nuevas vías para visualizar los detalles intrincados de los complejos proteicos, incluidos los NLR. Este avance ha llevado a los primeros conocimientos estructurales sobre la arquitectura y el ensamblaje de los complejos de receptores inmunes de las plantas.
Descubrimiento de estructuras NLR:
Utilizando crio-EM, los investigadores han capturado con éxito las estructuras tridimensionales de varias proteínas NLR de diferentes especies de plantas. Estos estudios han revelado la forma y organización general de los NLR, proporcionando una comprensión detallada de su arquitectura de dominio. Las proteínas NLR normalmente constan de un dominio de unión a nucleótidos central (dominio NB) y múltiples dominios repetidos ricos en leucina (LRR). El dominio NB es responsable de la unión y señalización de ATP, mientras que los dominios LRR median las interacciones proteína-proteína.
Oligomerización NLR y formación de complejos:
Los análisis estructurales han demostrado que las proteínas NLR pueden formar oligómeros, a menudo dímeros o tetrámeros, en su estado inactivo. Estos oligómeros sirven como componentes básicos para el ensamblaje de complejos de receptores inmunes más grandes. La formación de estos complejos de orden superior está regulada por varios factores, incluida la presencia de efectores de patógenos y moléculas de señalización.
Reconocimiento y activación de efectores:
Tras el reconocimiento de efectores de patógenos específicos o señales de peligro, las proteínas NLR experimentan cambios conformacionales que promueven su interacción con componentes inmunes posteriores. Estas interacciones desencadenan cascadas de señalización inmunitaria, lo que lleva a la activación de respuestas de defensa contra el patógeno invasor. Los estudios estructurales han proporcionado información valiosa sobre los mecanismos moleculares de reconocimiento de efectores y los cambios conformacionales que ocurren durante la activación de NLR.
Implicaciones para la resistencia a las enfermedades de las plantas:
Comprender la base estructural de las interacciones de los receptores inmunes de las plantas tiene implicaciones importantes para mejorar la resistencia a las enfermedades en los cultivos. Al manipular la estructura y función de los NLR mediante ingeniería genética o inhibidores de moléculas pequeñas, es posible mejorar la inmunidad de las plantas y desarrollar cultivos más resistentes con una menor dependencia de pesticidas químicos.
Conclusión:
Los recientes avances en la obtención de información estructural sobre los receptores inmunes de las plantas mediante crio-EM han revolucionado nuestra comprensión de estas proteínas de defensa esenciales. La visualización de la arquitectura de las proteínas NLR y su ensamblaje en complejos funcionales proporciona una base sólida para futuros estudios sobre vías de señalización inmune y el desarrollo de nuevas estrategias para combatir enfermedades de las plantas.
