1. Chaperonas moleculares:
- Las chaperonas moleculares son proteínas especializadas que ayudan en el plegamiento de proteínas, previniendo la agregación y facilitando estados conformacionales correctos. Desempeñan un papel crucial en el reconocimiento de proteínas mal plegadas y en la guía de su replegamiento.
- Las chaperonas se unen a regiones hidrofóbicas expuestas de proteínas mal plegadas, evitando así que se agreguen con otras proteínas.
- Utilizan la energía procedente de la hidrólisis del ATP para inducir cambios conformacionales y facilitar el correcto plegamiento de las proteínas.
- Los ejemplos de chaperonas moleculares incluyen Hsp70, Hsp90, Hsp60 y GroEL/GroES.
2. Proteasoma y sistema ubiquitina-proteasoma (UPS):
- El proteasoma es un complejo de proteasas de múltiples subunidades responsable de degradar proteínas dañadas, mal plegadas e innecesarias.
- El UPS implica el etiquetado de proteínas mal plegadas con ubiquitina, una pequeña proteína que sirve como señal de degradación.
- Las ubiquitina ligasas unen cadenas de ubiquitina a la proteína mal plegada, marcándola para que el proteasoma la reconozca.
- A continuación, el proteosoma desdobla la proteína ubiquitinada, la degrada en pequeños péptidos y recicla los aminoácidos.
Además de estos mecanismos primarios, las células también emplean otros procesos, como la autofagia, para eliminar proteínas mal plegadas y mantener la integridad celular. La elección precisa del mecanismo depende de la gravedad del mal plegamiento de las proteínas y del contexto celular.
