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    Se resuelve la estructura de la proteína inmune del trigo:herramienta importante en la batalla por la seguridad alimentaria

    Comparación de sitios de unión a ligando ZAR1, Sr35, ROQ1, RPP1. La unión del ligando a LRR de CNL (Zar1, Sr35) y LRR-CJID de TNL (Roq1, RPP1) ocurre en una región equivalente en el lado lateral ascendente del dominio LRR (compare los lados laterales cóncavos, convexos, ascendentes y descendentes definidos en Zar1) . Crédito:Naturaleza (2022). DOI:10.1038/s41586-022-05231-w

    Científicos del Instituto Max Planck para la Investigación de Fitomejoramiento y la Universidad de Colonia en Alemania, junto con colegas de China, han descubierto cómo el trigo se protege a sí mismo de un patógeno mortal. Sus hallazgos, publicados en la revista Nature , podría aprovecharse para hacer que las especies de cultivos importantes sean más resistentes a las enfermedades.

    Como alimento básico para el 40 % de la población mundial, es difícil exagerar la importancia del trigo para la seguridad alimentaria.

    La resiliencia de los cultivos en un clima cambiante y la resistencia a las enfermedades infecciosas serán los factores limitantes para la futura estabilidad alimentaria. En el caso del trigo, uno de los patógenos económicamente más importantes es la roya del tallo, un hongo vicioso que puede tener efectos devastadores en los rendimientos.

    Aunque la roya del tallo ha estado infectando el trigo desde la época precristiana, gracias a los esfuerzos de los fitomejoradores y fitopatólogos ha sido posible prevenir cualquier epidemia importante en las principales áreas productoras de trigo del mundo en los últimos 50 años del siglo XX. /sup> siglo. Desafortunadamente, este panorama halagüeño se hizo añicos en 1998, con la aparición de una nueva variante altamente virulenta de la roya del tallo del trigo en Uganda.

    Ug99, como se le conoce, puede atacar hasta el 80% de las variedades de trigo del mundo y, en algunos casos, provocar la pérdida total del rendimiento de los campos infectados. Al tratar de proporcionar a los cultivos resistencia contra los patógenos de plantas nuevos y emergentes, los científicos y fitomejoradores a menudo examinan las variedades silvestres de algunos de nuestros cultivos básicos en busca de genes que puedan proporcionar una inmunidad efectiva. La aparición de Ug99 dio un ímpetu particular a tales esfuerzos y condujo a la identificación de Sr35, un gen que protege contra Ug99 cuando se introduce en el trigo harinero.

    Ahora, los científicos dirigidos por Jijie Chai y Paul Schulze-Lefert de la Universidad de Colonia y el Instituto Max Planck para la Investigación de Fitomejoramiento en Colonia, Alemania, y Yuhang Chen de la Academia de Ciencias de China, China, han descifrado la estructura del Sr35. proteina de trigo. Esto les permitió explicar cómo Sr35 protege el trigo Einkorn contra Ug99.

    Sr35 es un ejemplo de un receptor de repetición rica en leucina (NLR) de unión a nucleótidos dentro de las células vegetales que detecta la presencia de patógenos invasores. La activación de NLR se desencadena por el reconocimiento de "efectores" de patógenos, pequeñas proteínas que los microorganismos invasores entregan a las células vegetales para debilitar la planta. Cada NLR normalmente se une a un tipo de efector.

    Cuando se activa Sr35, cinco receptores se ensamblan en un gran complejo proteico, que los investigadores denominan "resistosoma Sr35". Dichos resistosomas tienen la capacidad de actuar como canales en la membrana de la célula vegetal. La actividad de este canal pone en marcha poderosas respuestas inmunitarias que culminan en el suicidio de las células vegetales en el sitio de la infección como una especie de autosacrificio para proteger el resto de la planta.

    En este estudio, los investigadores lograron por primera vez resolver la estructura y describir la función inmune de un resistosoma de una especie de cultivo.

    Los científicos comenzaron sintetizando Sr35 y su correspondiente efector Ug99 en células de insecto, una estrategia que les permitió aislar y purificar grandes cantidades de resistosomas Sr35, y usaron microscopía electrónica criogénica, una técnica en la que las muestras se congelan a temperaturas criogénicas que permiten la determinación de estructuras biomoleculares a resolución atómica.

    Alexander Förderer, quien encabezó el estudio, dice:"En la estructura de Sr35 pudimos identificar aquellas partes de la proteína que son importantes para el reconocimiento del efector Ug99. Con esta idea, espero que podamos generar nuevos NLR que se puedan aplicar en el campo para proteger las variedades élite de trigo contra Ug99 y de esta manera contribuir a la seguridad alimentaria mundial".

    Armados con su conocimiento de la estructura del resistosoma Sr35, Alexander Förderer y sus coautores Ertong Li y Aaron W. Lawson se propusieron determinar si ahora podían reutilizar los receptores no funcionales de variedades de cebada y trigo de élite susceptibles para reconocer el Ug99. efector Se posaron en dos proteínas que, si bien son similares a Sr35, no reconocen a Ug99. Cuando intercambiaron los elementos de Sr35 que se sabe que contactan con el efector Ug99, los científicos pudieron convertir estas proteínas en receptores para el efector Ug99.

    Según Paul Schulze-Lefert, "Este estudio también ilustra cómo la naturaleza ha utilizado un principio de diseño común para construir receptores inmunitarios. Al mismo tiempo, estos receptores han evolucionado de tal manera que conservan la flexibilidad para generar nuevas variantes de receptores que puede proporcionar inmunidad a otros patógenos microbianos como virus, bacterias o nematodos".

    Jijie Chai señala que los conocimientos adquiridos en este estudio "abren la oportunidad de mejorar la resistencia de los cultivos mediante la ingeniería de proteínas de resistencia de plantas que reconocen una variedad de diferentes efectores de patógenos". + Explora más

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