En reacciones biológicas, las enzimas funcionan como catalizadores, proporcionando vías alternativas para que ocurran las reacciones y acelerando el proceso general. Una enzima trabaja dentro de un sustrato y su capacidad para aumentar la velocidad de la reacción depende de qué tan bien se una al sustrato. La constante de Michaelis, indicada por K M, es una medida de la afinidad enzima /sustrato. Un valor más pequeño indica una unión más estricta, lo que significa que la reacción alcanzará su velocidad máxima a una concentración más baja. K M tiene las mismas unidades que la concentración de sustrato y es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad de la reacción es la mitad de su valor máximo. El argumento de Michaelis-Menten El la velocidad de una reacción catalizada por enzima es una función de la concentración del sustrato. Para obtener un gráfico de una reacción en particular, los investigadores preparan varias muestras de sustrato a diferentes concentraciones y registran la tasa de formación del producto para cada muestra. Un gráfico de velocidad (V) frente a concentración ([S]) produce una curva que sube rápidamente y se nivela a la velocidad máxima, que es el punto en el que la enzima está trabajando tan rápido como puede. Esto se llama una trama de saturación o una trama de Michaelis-Menten. La ecuación que define la trama de Michaelis-Menten es: V = (V max [S]) ÷ (K M + [S}). En el punto en el que K M = [S], esta ecuación se reduce a V = V max ÷ 2, por lo que K M es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad es la mitad de su valor máximo. Esto hace teóricamente posible leer K M fuera de la gráfica. La trama de Lineweaver-Burk Aunque es posible leer K M de una trama de Michaelis-Menten, no es fácil o necesariamente exacto. Una alternativa es trazar el recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten, que es (después de todos los términos se han reorganizado): 1 /V = {K M /(V max × [ ,null,null,3],S])} + (1 /V max) Esta ecuación tiene la forma y = mx + b, donde Esta es la ecuación que los bioquímicos normalmente usan para determinar K M. Preparan varias concentraciones de sustrato (porque es una línea recta, técnicamente solo necesitan dos), trazan los resultados y leen K M directamente del gráfico.
