Estructura de los Dominios SH2:
* Forma: Los dominios SH2 suelen tener una forma globular , con dos subdominios conectados por una región enlazadora flexible.
* Sitio vinculante: La característica clave de los dominios SH2 es un sitio de unión a fosfotirosina (PTB). Este sitio reconoce y se une a residuos de tirosina fosforiladas en otras proteínas. El PTB consta de una secuencia altamente conservada con dos bolsas:
* Bolsillo de fosfotirosina: Esta bolsa se une al residuo de fosfotirosina.
* Bolsillo de especificidad: Este bolsillo interactúa con los aminoácidos que flanquean la fosfotirosina, determinando la especificidad del dominio SH2 por diferentes secuencias fosforiladas.
* Flexibilidad: Los dominios SH2 son relativamente flexibles, lo que les permite unirse a diferentes secuencias fosforiladas con diferentes afinidades.
Función de los dominios SH2:
Los dominios SH2 desempeñan un papel crucial en las vías de transducción de señales , actuando como "interruptores moleculares" que median en las interacciones proteína-proteína. Al unirse a residuos de tirosina fosforilada, ellos:
* Recluta proteínas en ubicaciones específicas: Los dominios SH2 pueden ayudar a reunir proteínas de señalización en el momento y lugar adecuados, facilitando la formación de complejos de señalización.
* Activar vías de señalización descendentes: Los dominios SH2 pueden activar o inhibir la actividad de proteínas diana uniéndose a ellas e influyendo en su conformación o actividad.
Ejemplos de Proteínas con Dominios SH2:
Muchas proteínas implicadas en la señalización celular contienen dominios SH2, entre ellas:
* Tirosina quinasas: Src, Abl, EGFR
* Fosfatasas: SHP-1, SHP-2
* Proteínas adaptadoras: Grb2, Shc
* Factores de transcripción: ESTADÍSTICAS
En general, los dominios SH2 son componentes esenciales de las redes de señalización, permitiendo la regulación precisa de los procesos celulares en respuesta a diversos estímulos.
