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    ¿Por qué los aminoácidos cargados negativamente son ácidos?
    Los aminoácidos cargados negativamente no son en realidad ácidos. Son básicos . He aquí por qué:

    * Acidez vs. basicidad: La acidez y la basicidad se definen por la tendencia a donar o aceptar protones (iones H+). Los ácidos donan protones, mientras que las bases aceptan protones.

    * Estructura de aminoácidos: Los aminoácidos contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). El grupo carboxilo es la parte que puede ser ácida, ya que puede donar un protón, cargando negativamente. Sin embargo, no es la carga negativa en sí la que hace que un aminoácido sea ácido.

    * Aminoácidos cargados negativamente: Los aminoácidos cargados negativamente son aquellos en los que la cadena lateral (el grupo "R") ya está cargada negativamente al pH fisiológico. Esto generalmente significa que la cadena lateral contiene un grupo carboxilo o un grupo de sulfonato (-SO3H). Estos grupos ya están desprotonados y tienen una carga negativa. Ellos aceptan protones, haciéndolos básicos.

    * Ejemplos: El ácido aspártico (ASP, D) y el ácido glutámico (Glu, E) son ejemplos de aminoácidos cargados negativamente. Sus cadenas laterales contienen grupos carboxilo que se desprotonan a pH fisiológico.

    En resumen:

    Los aminoácidos cargados negativamente son básicos Porque sus cadenas laterales ya están cargadas negativamente y, por lo tanto, pueden aceptar protones. Es una idea errónea común asociar la carga negativa con acidez, pero la acidez está determinada por la capacidad de donar protones.

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