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    Si tiene una reacción enzimática que se desarrolla al pH y temperatura óptimos, ¿agrega un inhibidor competitivo para notar que se ralentiza?
    Si se agrega un inhibidor competitivo a una reacción enzimática que se desarrolla a su pH y temperatura óptimos, la velocidad de reacción disminuirá. Esto se debe a que el inhibidor competitivo se une al sitio activo de la enzima, impidiendo que el sustrato se una. Como resultado, la enzima no puede catalizar la reacción y la velocidad de reacción disminuye.

    El grado en que se ralentiza la velocidad de reacción depende de la concentración del inhibidor competitivo. Cuanto mayor sea la concentración del inhibidor, mayor será la inhibición de la reacción. Con el tiempo, con una concentración de inhibidor suficientemente alta, la velocidad de reacción quedará completamente inhibida.

    La inhibición competitiva se puede superar aumentando la concentración del sustrato. Esto se debe a que el sustrato y el inhibidor compiten por unirse al sitio activo de la enzima. Si aumenta la concentración de sustrato, habrá más moléculas de sustrato disponibles para unirse a la enzima y se reducirán las posibilidades de que el inhibidor se una a la enzima. Como resultado, la velocidad de reacción aumentará.

    La inhibición competitiva es un tipo común de inhibición enzimática. Es importante comprender cómo funcionan los inhibidores competitivos para poder diseñar fármacos y otros compuestos que puedan inhibir las enzimas.

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