Estudios anteriores han demostrado que la NP del virus del Ébola es una proteína altamente dinámica que sufre una serie de cambios conformacionales durante su ciclo de vida. Sin embargo, los mecanismos moleculares que subyacen a estos cambios conformacionales no se comprenden completamente.
En un estudio reciente, investigadores de la Universidad de Texas en Austin utilizaron métodos computacionales para investigar la dinámica estructural de la NP del virus del Ébola. Sus hallazgos revelan que la NP está estabilizada por una red de enlaces de hidrógeno y puentes salinos entre sus diferentes dominios. Esta red de interacciones ayuda a mantener la NP en su conformación funcional y evita que se despliegue.
Los investigadores también encontraron que la NP es susceptible a la escisión proteolítica por parte de la proteasa furina del huésped. La escisión de la NP con furina desencadena una serie de cambios conformacionales en la proteína que conducen a la liberación del ARN viral de la nucleocápside.
Estos hallazgos proporcionan nuevos conocimientos sobre los mecanismos moleculares que regulan la dinámica conformacional de la NP del virus del Ébola. Esta información podría utilizarse para desarrollar nuevas estrategias terapéuticas dirigidas a la NP y prevenir la replicación del virus.
El estudio fue publicado en la revista "The Journal of Physical Chemistry B".
