1. Especificidad de forma:
* Sitio activo: Las enzimas tienen una forma tridimensional única con una región específica llamada sitio activo. El sitio activo es un surco o bolsillo que complementa perfectamente la forma de la molécula del sustrato.
* Modelo de bloqueo y llave: Este modelo, propuesto por Emil Fischer en 1894, describe el sitio activo como un bloqueo y el sustrato como una llave. Solo la tecla correcta (sustrato) puede caber en el bloqueo (sitio activo).
2. Especificidad química:
* Grupos funcionales: El sitio activo contiene residuos de aminoácidos específicos que interactúan con el sustrato a través de varias interacciones químicas, como el enlace de hidrógeno, las interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas.
* Complementariedad química: El sustrato debe poseer grupos funcionales que puedan interactuar con el sitio activo de manera precisa. Esta complementariedad química asegura que la enzima solo se una a su sustrato específico.
3. Modelo de ajuste inducido:
* Naturaleza dinámica: El modelo de bloqueo y llave se ha modificado para incluir el modelo de "ajuste inducido". Este modelo reconoce que el sitio activo no siempre es perfectamente rígido.
* Cambio conformacional: Tras la unión del sustrato, el sitio activo puede cambiar ligeramente de forma para acomodar mejor el sustrato, mejorando la interacción.
¿Por qué es importante la especificidad?
* Eficiencia: Al unirse solo al sustrato correcto, las enzimas pueden catalizar las reacciones con una notable velocidad y eficiencia.
* Regulación: La especificidad permite un control preciso de las vías metabólicas. Las enzimas específicas actúan sobre moléculas específicas, evitando reacciones laterales no deseadas y asegurando el flujo correcto de procesos químicos.
Ejemplo:
* lactasa: Esta enzima descompone la lactosa, el azúcar en la leche. Tiene un sitio activo específico que reconoce y se une solo a la lactosa.
* sucase: Esta enzima descompone sacarosa, azúcar de mesa. Tiene un sitio activo diferente que se une solo a la sacarosa.
En resumen, la especificidad de las enzimas es el resultado del ajuste preciso entre el sitio activo y el sustrato. Este ajuste preciso se basa tanto en la forma como en las propiedades químicas de la enzima y el sustrato, asegurando la catálisis eficiente y regulada.
