* Especificidad: Las enzimas son altamente específicas, lo que significa que catalizan solo ciertas reacciones con sustratos particulares. Esta especificidad surge de la forma única del sitio activo de la enzima, que es una pequeña región en la superficie de la enzima que se une al sustrato. El sitio activo está formado por la disposición específica de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas.
* Actividad catalítica: El sitio activo de una enzima está diseñado para interactuar con el sustrato de una manera que reduce la energía de activación de la reacción, lo que la acelera. Esta interacción implica enlaces químicos específicos e interacciones entre los residuos de aminoácidos en el sitio activo y la molécula del sustrato.
* Flexibilidad y conformación: Las proteínas tienen un alto grado de flexibilidad, lo que les permite cambiar de forma ligeramente en respuesta a los cambios ambientales. Esta flexibilidad es esencial para que las enzimas se unan a sus sustratos, faciliten la reacción química y luego liberen los productos.
Si bien hay algunas excepciones, como las ribozimas (moléculas catalíticas de ARN), las proteínas son la clase principal de moléculas que funcionan como enzimas. Esto se debe a la versatilidad y complejidad de las estructuras de proteínas, lo que permite una amplia gama de actividades y especificidades catalíticas.
Aquí hay una analogía simple:imagina una cerradura y una llave. El bloqueo representa el sitio activo de una enzima, y la clave representa el sustrato. La forma específica de la tecla (sustrato) se ajusta perfectamente al bloqueo (sitio activo), lo que permite que ocurra la "reacción" (la llave que ingresa al bloqueo).
Las proteínas son ideales para este papel debido a su capacidad para doblar en formas tridimensionales intrincadas y altamente específicas.
