La insulina es una hormona proteica y, como tal, su estructura principal es una cadena de aminoácidos. Si bien no contiene "grupos funcionales" tradicionales como aldehídos, cetonas o ácidos carboxílicos, tiene varias cadenas laterales de aminoácidos que contribuyen a su función:

* Anillos aromáticos: Los residuos de tirosina, fenilalanina y triptófano contribuyen a la estructura y las interacciones de la hormona con su receptor.

* Residuos cargados: Los residuos de lisina y arginina se cargan positivamente y participan en interacciones electrostáticas. Los residuos de ácido glutámico y ácido aspártico se cargan negativamente y también contribuyen a las interacciones electrostáticas.

* residuos polares: Los residuos de serina, treonina y asparagina contribuyen a las interacciones de enlace de hidrógeno.

* residuos hidrófobos: Los residuos de leucina, isoleucina, valina y alanina contribuyen a las interacciones hidrofóbicas, que ayudan a doblar la proteína en su forma tridimensional correcta.

Es importante tener en cuenta que la disposición específica de estas cadenas laterales de aminoácidos, junto con la estructura terciaria general de la insulina, es crucial para su actividad biológica.

Por lo tanto, si bien la insulina no contiene grupos funcionales tradicionales, tiene una composición única de las cadenas laterales de aminoácidos que contribuyen a su estructura y función.