1. Enlaces covalentes :Los enlaces disulfuro son los únicos enlaces covalentes que contribuyen a la estructura terciaria. Se forman entre los átomos de azufre de los residuos de cisteína y son importantes para estabilizar la estructura general de la proteína.
2. Enlaces de hidrógeno :Los enlaces de hidrógeno se forman entre los átomos electronegativos (N, O y F) y los átomos de hidrógeno. Son el tipo de interacción más común en las proteínas y contribuyen a la estabilidad de la estructura terciaria formando una red de enlaces de hidrógeno entre diferentes partes de la cadena polipeptídica.
3. Enlaces iónicos :Los enlaces iónicos se forman entre cadenas laterales de aminoácidos con carga positiva (básica) y carga negativa (ácida). Contribuyen a la estabilidad de la estructura terciaria formando puentes salinos entre grupos con cargas opuestas.
4. Fuerzas de Van der Waals :Las fuerzas de Van der Waals son fuerzas de atracción débiles que ocurren entre todos los átomos y moléculas. Son importantes para la estructura terciaria de las proteínas al proporcionar contactos estrechos entre cadenas laterales no polares y al estabilizar la estructura general de la proteína.
5. Interacciones hidrofóbicas :Las interacciones hidrofóbicas son la tendencia de las moléculas no polares a agruparse en ambientes acuosos. Son importantes para la estructura terciaria de las proteínas al hacer que las cadenas laterales no polares se doblen hacia adentro y lejos de las moléculas de agua que rodean la proteína.
Estas fuerzas trabajan juntas para crear una estructura tridimensional estable para la cadena polipeptídica. La estructura terciaria específica de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos y el entorno en el que se pliega.
