1. Interacciones hidrofóbicas :Estas son interacciones no covalentes que surgen de la tendencia de moléculas o regiones de moléculas no polares (hidrófobas) a agregarse en soluciones acuosas para minimizar el contacto con el agua. En el interior no acuoso de la proteína, las cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos se agrupan para formar un núcleo estable, excluyendo las moléculas de agua.
2. Fuerzas de Van der Waals :Estas son interacciones débiles y no covalentes que incluyen interacciones dipolo-dipolo, interacciones dipolo-dipolo inducidas y fuerzas de dispersión de London. Las fuerzas de Van der Waals contribuyen a la estabilidad general y la compacidad del interior de la proteína al proporcionar una estabilización adicional al núcleo hidrofóbico.
3. Enlaces de hidrógeno :Si bien los enlaces de hidrógeno también prevalecen en la superficie acuosa de las proteínas, también pueden formarse en el interior no acuoso. Estos enlaces de hidrógeno se producen entre cadenas laterales polares o cargadas de aminoácidos que no están directamente expuestas a las moléculas de agua.
4. Enlaces disulfuro :Los enlaces disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre los átomos de azufre de los residuos de cisteína. Estos enlaces son más comunes en el interior de las proteínas, donde el ambiente reductor del citosol está protegido del ambiente extracelular oxidante. Los enlaces disulfuro contribuyen a la estabilidad estructural y la rigidez de las proteínas.
Por otro lado, la superficie acuosa de una proteína se caracteriza por tener diferentes tipos de enlaces:
1. Enlaces de hidrógeno con agua :Las cadenas laterales polares y cargadas de los aminoácidos en la superficie de la proteína forman enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, lo que contribuye a la hidratación y solubilidad de la proteína en el ambiente acuoso.
2. Enlaces iónicos :Son interacciones electrostáticas entre grupos cargados positiva y negativamente en la superficie de la proteína y iones con carga opuesta en la solución acuosa circundante. Los enlaces iónicos desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de la carga general de la proteína y las interacciones con otras moléculas.
3. Interacciones polares :Las interacciones polares, como las interacciones dipolo-dipolo y las interacciones dipolo inducidas por dipolo, ocurren entre cadenas laterales polares de aminoácidos y moléculas de agua u otras moléculas polares en el ambiente acuoso.
