En el segundo de dos artículos de alto perfil publicados en las últimas semanas, Mee-Ngan F.Yap, científico de la Universidad de Saint Louis, Doctor., en colaboración con los laboratorios de la Premio Nobel de Química de 2009 Ada Yonath en el Instituto de Ciencias Weizmann y Alexey Amunts en la Universidad de Estocolmo, describir en Comunicaciones de la naturaleza nueva información sobre la estructura de Staphylococcus aureus (o Staph) hibernando ribosomas 100S, descubriendo secretos sobre cómo desactivan la biosíntesis de proteínas para conservar energía y sobrevivir en condiciones estresantes.

Los ribosomas traducen el código genético en proteínas. Sin embargo, la síntesis de proteínas consume mucha energía, y bajo condiciones estresantes, como el acceso limitado a los nutrientes, estrés por antibióticos o colonización del huésped, algunas células pueden suprimir el proceso de traducción para conservar energía y ayudar a la supervivencia. En bacterias, Los ribosomas hacen esto cambiando a una forma inactiva llamada ribosoma 100S en hibernación.

El complejo 100S, gemelos unidos de complejos 70S, se identificó por primera vez en bacterias hace más de 50 años. Primo de Staph, la bacteria Escherichia coli (E. coli), tiende a formar la estructura inactiva 100S cuando los recursos nutricionales son escasos y regresa a la estructura activa 70S minutos después de que aparezcan nuevas fuentes de nutrientes. Bacterias Gram positivas como Staph, por otra parte, contienen estructuras 100S constantemente, incluso cuando los nutrientes son abundantes.

Ladrar, quien es profesor asistente de bioquímica y biología molecular en la Universidad de Saint Louis, dice que la diferencia entre la forma en que las dos bacterias hibernan es inesperada y sugiere que Staph y otras bacterias Gram positivas forman su hibernación, Complejos 100S de una manera específica para cada especie.

"En E. coli, dos factores proteicos, RMF y HPF, son necesarios para entrar en la fase inactiva, "Dijo Yap." Pero solo una proteína, HPF, es necesario para Staph.

"E. coli RMF y HPF unen los dos 70S al transformar la forma de los complejos 70S en dos piezas de rompecabezas compatibles sin el contacto directo de los dos factores proteicos. Por el contrario, el Staph HPF grapa los dos 70S mediante la unión directa de dos copias de HPF. Como resultado, el ribosoma de E. coli 100S está conectado "cabeza a cabeza" mientras que el ribosoma Staph 100S se opera "lado a lado".

"La forma distintiva de los ribosomas 100S parece ser específica de la especie. Cuando eliminamos el HPF y lo eliminamos en Staph, no pueden sobrevivir tan bien y son menos infecciosos ".

Al obstaculizar la formación de la fase de hibernación de Staph, los científicos pueden descubrir un tratamiento antibacteriano específico de Gram-positivos único.

"A la larga, es posible que podamos apuntar a Staph u otras bacterias Gram positivas con este enfoque específico de especie, "Esto puede convertirlo en un buen objetivo farmacológico", dijo Yap.