Una enzima descubierta en el Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) del Departamento de Energía de EE. UU. (DOE) demuestra ser experta en descomponer las fibras de celulosa, independientemente de si su estructura cristalina es simple o muy compleja. Ninguna otra enzima ha demostrado esa capacidad.

La enzima llamado CelA, proviene de Caldicellulosiruptor bescii, y científicos de NREL informaron hace tres años, en la revista Science, cómo puede convertir la biomasa en azúcares más rápido que los catalizadores competidores en las preparaciones enzimáticas comerciales. El estudio de seguimiento, detallado en el nuevo Informes científicos papel, El Caldicellulosiruptor multidominio bescii CelA Cellulase sobresale en la hidrólisis de celulosa cristalina, señala cómo la enzima podría ayudar a eliminar una de las barreras técnicas y económicas que impiden que los biocombustibles celulósicos se conviertan en una realidad comercial.

La estructura cristalina de la fibra de celulosa en las paredes de las células vegetales generalmente plantea un problema para las celulasas. las enzimas que trabajan para descomponer la celulosa. Cuanto más cristalina sea la estructura, cuanto más fuertes son las fibras. Las enzimas fúngicas probadas hasta la fecha no pueden descomponer fácilmente las fibras con alto contenido cristalino para que el material se pueda convertir en un biocombustible. CelA, sin embargo, es agnóstico al nivel de contenido cristalino.

"CelA es capaz de descomponer la celulosa con alta cristalinidad al igual que con baja cristalinidad, que nunca se ha mostrado para ninguna otra celulasa, "dijo Yannick Bomble, un científico investigador senior en NREL y el autor principal del artículo. "Cuanto mejor sea la celulasa, cuanto más rápido pueda convertir la biomasa en azúcares simples, más barato resultará el proceso ".

Los coautores de Bomble de NREL son Roman Brunecky, Bryon Donohoe, John Yarbrough, Ashutosh Mittal, Larry Taylor, Daehwan Chung, y Michael Himmel. Otros coautores fueron Brian Scott, Hanshu Ding, Sarah Teter de Novozymes, y Jordan Russell y Janet Westpheling de la Universidad de Georgia. Su investigación analizó cómo se desempeña CelA al descomponer e interactuar con los componentes de las paredes celulares en el rastrojo de maíz:glucano, xylan, y lignina. Se utilizaron pretratamientos químicos en el rastrojo de maíz y las fibras sedosas llamadas borras de algodón, dejando atrás varias cantidades de los componentes y diversos grados de cristalinidad, respectivamente. Los experimentos mostraron que el grado de cristalinidad no afectó el desempeño de la enzima.

El escollo llegó cuando CelA encontró lignina, el componente que proporciona rigidez a las paredes celulares. Con algunas condiciones previas al tratamiento, quedó algo de lignina, y eso detuvo la enzima. "Si se une a la lignina, simplemente está atascado. Ya no puede procesar ni descomponer la biomasa, "Bomble dijo." Cuando eso suceda, pierde la enzima. Cuantas más enzimas pierda debido a la unión no productiva, menos eficiente es la conversión. Ese suele ser el problema. Es por eso que estamos trabajando en estrategias para prevenir la unión de CelA a la lignina pero retener la afinidad vital por la celulosa ".