En un informe que se publicará próximamente en EPJE¹, investigadores de la Universidad Nacional del Sur en Bahía Blanca, Argentina estudió la condición de las estructuras de túneles y cavidades del modelo que se asemejan a los sitios de unión de las proteínas para permanecer secas sin perder su capacidad de reacción. un requisito previo para que las proteínas establezcan interacciones estables con otras proteínas en el agua.

E.P. Schulz y sus colegas utilizaron modelos de cavidades y túneles hidrófobos a escala nanométrica para comprender la influencia de la geometría en la capacidad de esas estructuras para permanecer secas en solución.

Los autores estudiaron la tendencia de llenado de cavidades y túneles tallados en un sistema denominado monocapa similar a un alcano. elegido por sus propiedades hidrofóbicas, para asegurarse de que ningún otro factor que no sean las limitaciones geométricas determine su capacidad para mantenerse seco.

Determinaron que el tamaño mínimo de las cavidades y túneles hidrófobos que se pueden llenar con agua es del orden de un nanómetro. Por debajo de esa escala, estas estructuras permanecen secas porque proporcionan un escudo geométrico; si una molécula de agua penetrara en la cavidad, pagaría el excesivo costo energético de deshacerse de sus enlaces de hidrógeno. En comparación, el agua llena los nanotubos de carbono que son dos veces más pequeños (pero ligeramente menos hidrófobos) que la monocapa de alcano, haciéndolos menos propensos a permanecer secos.

Los autores también demostraron que el llenado de cavidades y túneles nanométricos con agua es un proceso dinámico que va de seco a húmedo con el tiempo. Creen que las moléculas de agua dentro de las cavidades o túneles están dispuestas en una red de fuertes enlaces de hidrógeno cooperativos. Su ruptura por medio de fluctuaciones térmicas da como resultado el secado temporal de los orificios hasta que se restablezcan nuevos enlaces.

Una de las muchas aplicaciones potenciales es la biofísica, para estudiar los sitios de exclusión de agua de las proteínas, y comprender el fenómeno físico vinculado a la geometría de esos sitios, que sustenta el proceso biológico generalizado de asociaciones proteína-proteína.