1. Enlace del sustrato:
* Las enzimas tienen una forma tridimensional específica llamada sitio activo. Este sitio es complementario a la forma de la molécula sobre la que actúan, llamado sustrato.
* La enzima se une al sustrato a través de interacciones débiles (enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de van der Waals) formando un complejo enzimático-sustrato. Esta unión lleva las moléculas del sustrato a la orientación correcta para que ocurra la reacción.
2. Bajo energía de activación:
* El sitio activo de la enzima crea un microambiente que es favorable para que la reacción continúe. Puede hacer esto de varias maneras:
* Estabilización del estado de transición: La enzima interactúa con el sustrato de una manera que facilita la formación del estado de transición, un intermedio inestable e inestable que debe formarse para que la reacción continúe.
* Proporcionando vías de reacción alternativas: Las enzimas a veces pueden proporcionar vías de reacción alternativas que requieren menos energía para alcanzar el estado de transición.
* Proximidad y orientación: Al unir los sustratos, la enzima los reúne en la orientación correcta para que tenga lugar la reacción. Esto aumenta la probabilidad de colisiones exitosas entre las moléculas.
3. Formación y liberación del producto:
* Una vez que se completa la reacción, la enzima libera el producto (s) y regresa a su estado original, listo para unirse a otra molécula de sustrato.
Factores clave que influyen en la catálisis enzimática:
* Especificidad: Cada enzima típicamente cataliza solo una o unas pocas reacciones, debido a la forma específica de su sitio activo.
* Temperatura y pH: Las enzimas tienen rangos óptimos de temperatura y pH en los que funcionan de manera más eficiente. Fuera de estos rangos, su actividad disminuye.
* cofactores y coenzimas: Algunas enzimas requieren moléculas no proteicas llamadas cofactores o coenzimas para funcionar. Estas moléculas pueden ayudar a unir sustratos, facilitar la reacción o transportar electrones.
Ejemplos de catálisis enzimática:
* lactasa: Desglosa la lactosa (azúcar de la leche) en glucosa y galactosa.
* ADN polimerasa: Replica el ADN, copiando el código genético.
* Pepsin: Rompe las proteínas en el estómago.
En conclusión, las enzimas son catalizadores altamente eficientes que aceleran las reacciones bioquímicas al proporcionar una vía de energía más baja para que la reacción continúe. Esto se logra a través de la unión específica del sustrato, la estabilización del estado de transición y la optimización de las condiciones de reacción dentro del sitio activo.
