He aquí por qué esto es importante:
* plegamiento de proteínas: Los aminoácidos hidrófobos juegan un papel crucial en el plegamiento de proteínas. Tienden a agruparse en el interior de la proteína, lejos del entorno acuoso que rodea la célula. Esto crea un núcleo estable e hidrofóbico que ayuda a la proteína a mantener su forma.
* Función de proteína: Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para las interacciones proteína-proteína y la unión de ligandos (moléculas que se unen a las proteínas). Por ejemplo, los aminoácidos hidrofóbicos en el sitio activo de una enzima podrían ayudar a unir un sustrato hidrofóbico.
Ejemplos de aminoácidos hidrófobos:
* alanine (ala, a)
* Valine (Val, V)
* leucine (leu, l)
* isoleucina (ile, i)
* metionina (Met, M)
* fenilalanina (Phe, F)
* triptófano (trp, w)
* proline (pro, p)
¿Qué hace que estos aminoácidos hidrófobos?
* cadenas laterales no polares: Tienen cadenas laterales que en su mayoría se basan en hidrocarburos (que contienen átomos de carbono e hidrógeno). Estas cadenas laterales no se sienten atraídas por las moléculas de agua, que son polares.
* Interacciones hidrofóbicas: Los aminoácidos hidrófobos tienden a interactuar entre sí a través de fuerzas débiles y no covalentes llamadas interacciones hidrofóbicas. Estas interacciones ayudan a impulsar el plegamiento y el ensamblaje de proteínas.
En contraste con los aminoácidos hidrófobos, aminoácidos hidrófilos se sienten atraídos por el agua y generalmente se encuentran en la superficie de las proteínas, donde pueden interactuar con el entorno acuoso circundante.
