Investigadores del Instituto Paul Scherrer PSI han caracterizado por primera vez con precisión la enzima estirenoóxido isomerasa, que puede utilizarse para producir sustancias químicas valiosas y precursores de fármacos de forma respetuosa con el medio ambiente. El estudio aparece en la revista Nature Chemistry. .
Las enzimas son biomoléculas poderosas que pueden usarse para producir muchas sustancias en condiciones ambientales. Permiten una química "verde", que reduce la contaminación ambiental resultante de los procesos utilizados en la química sintética. Los investigadores de PSI han caracterizado ahora en detalle una de esas herramientas de la naturaleza:la enzima óxido de estireno isomerasa. Es la versión biológica de la reacción de Meinwald, una reacción química importante en la química orgánica.
"La enzima, descubierta hace décadas, es producida por bacterias", dice Richard Kammerer del Laboratorio de Investigación Biomolecular de PSI. Su colega Xiaodan Li añade:"Pero como no se conocía su funcionamiento, su aplicación práctica ha sido limitada hasta ahora". Los dos investigadores y su equipo han dilucidado la estructura de la enzima y su forma de funcionar.
Los microorganismos poseen enzimas específicas con las que pueden, por ejemplo, descomponer sustancias nocivas y utilizarlas como nutrientes. Una de ellas es la isomerasa de óxido de estireno. Junto con otras dos enzimas, permite que ciertas bacterias ambientales crezcan en el hidrocarburo estireno.
La isomerasa de óxido de estireno cataliza un paso muy específico de la reacción:rompe un anillo de tres miembros en el óxido de estireno, compuesto por un átomo de oxígeno y dos de carbono, el llamado epóxido. Por tanto, la enzima es muy específica y crea un solo producto. También es capaz de convertir una serie de sustancias adicionales, produciendo importantes precursores para aplicaciones médicas.
Una ventaja particular es que en muchas reacciones químicas se forma tanto una imagen como una imagen especular de un compuesto químico, que puede tener efectos biológicos completamente diferentes. Pero esta enzima crea específicamente sólo uno de los dos productos. En química, esta propiedad se llama estereoespecificidad y es particularmente importante para la generación de moléculas precursoras de fármacos.
"La enzima es un ejemplo impresionante de cómo la naturaleza hace posibles las reacciones químicas de una manera sencilla e ingeniosa", afirma Li.
En el marco de sus investigaciones, realizadas en parte en la Swiss Light Source SLS, los investigadores de PSI descubrieron el secreto de la enzima:en su interior hay un grupo que contiene hierro, similar al pigmento que contiene hierro en nuestros glóbulos rojos. Este grupo hemo se une al anillo epóxido y así es como hace que la reacción sea tan simple y eficiente.
Otras partes de las investigaciones fueron realizadas por el grupo de Volodymyr Korkhov, también del Laboratorio de Investigación Biomolecular del PSI y profesor asociado en el Departamento de Biología de ETH Zurich, utilizando microscopía crioelectrónica.
Li y Kammerer están seguros de que la enzima resultará extremadamente útil en las industrias química y farmacéutica. "Hasta ahora es la única enzima bacteriana que cataliza la reacción de Meinwald", subraya Kammerer. Con la ayuda de la enzima, la industria podría producir precursores de medicamentos y sustancias químicas importantes en condiciones de ahorro de energía y respetuosas con el medio ambiente.
Li añade:"La enzima podría alterarse potencialmente para que pueda producir muchas sustancias nuevas".
Además, la enzima es muy estable y, por tanto, adecuada para aplicaciones industriales a gran escala.
"Sin duda se convertirá en una herramienta nueva e importante para la economía circular y la química verde", están convencidos los investigadores de PSI.
Más información: Base estructural del reordenamiento de Meinwald catalizado por estireno óxido isomerasa, Nature Chemistry (2024). DOI:10.1038/s41557-024-01523-y
Información de la revista: Química de la naturaleza
Proporcionado por el Instituto Paul Scherrer
