a, Modelo estructural de 2-HE (MHET) 3 (modelo de varilla de color) acoplado en LCC de tipo salvaje (cinta gris). El supuesto sitio de unión al sustrato de LCC se puede subdividir en tres subsitios (-2, −1, +1), cada uno en contacto con las unidades MHET numeradas en relación con el enlace éster escindible (triángulos rojos). Los aminoácidos en la capa de primer contacto de LCC se muestran como barras grises. Los residuos catalíticos están en magenta. B, Mejora porcentual calculada en la actividad específica de la despolimerización de Pf-PET por las variantes F243I y F243W en comparación con LCC de tipo salvaje a 65 ° C (6,9 nmol proteína gramo MASCOTA −1 y 2 g MASCOTA l buffer −1 ). Significa ± s.d. (n =3) se muestran; *PAG <0,025; **PAG <0,005 (prueba t unilateral). Crédito: Naturaleza (2020). DOI:10.1038 / s41586-020-2149-4
Un equipo de investigadores de TBI, Universidad de Toulouse, CRITT Bio-Industries y Carbios, Biopôle Clermont Limagne, ha diseñado una enzima comúnmente conocida para romper de manera eficiente las cadenas que mantienen unidos los componentes básicos del tereftalato de polietileno (PET). En su artículo publicado en la revista Naturaleza , el grupo describe cómo desarrollaron la enzima y qué tan bien funcionó en una planta de prueba.
El PET es un tipo de plástico muy común que se utiliza en productos, desde botellas de refrescos hasta bolsas de plástico; también es la fuente de mucha basura. A pesar de los esfuerzos de los consumidores por reciclar dichos materiales, la capacidad de los recicladores para descomponerlos en sus partes básicas para su reutilización es bastante limitada. Hasta ahora, Los procesos que se han utilizado para romper los enlaces que mantienen unidos los monómeros de PET han sido ineficaces:sólo se reutiliza el 30 por ciento de los materiales. En este nuevo esfuerzo, los investigadores han diseñado una enzima conocida por descomponer el plástico para lograr una mayor eficiencia.
La enzima cutinasa de compost de ramas de hojas, como sugiere su nombre, es una enzima que se encuentra en la naturaleza que es capaz de romper los enlaces que mantienen unidas las hojas, haciéndolos digeribles. Investigaciones anteriores han demostrado que pueden hacer lo mismo con PET, pero de manera muy ineficiente. El equipo comenzó su trabajo analizando más de cerca la enzima buscando específicamente los aminoácidos clave que se usaron para unirse a los enlazadores que mantienen unidos los monómeros de PET. Luego crearon cientos de enzimas mutantes con diferentes propiedades de aminoácidos.
Próximo, probaron a los mutantes en sus habilidades para masticar plástico. Después de mucho esfuerzo pudieron encontrar y aislar el mutante que funcionaba mejor; encontraron que era 10, 000 veces más eficiente para cortar los enlaces de PET que la enzima nativa. Luego, el equipo produjo en masa lotes de la enzima mutante y los colocó en un reactor para su análisis. Descubrieron que la enzima que habían creado era capaz de descomponer 200 gramos de PET en solo 10 horas, y que tenía una eficiencia del 90 por ciento. Luego utilizaron el material descompuesto generado por la enzima para crear un nuevo PET, y descubrió que era tan fuerte como los que se habían reciclado. El equipo planea construir un reactor más grande para demostrar que el proceso es económicamente viable.
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