Por todos los avances que la tecnología ha hecho a lo largo de nuestras vidas, en muchos casos respalda lo que la naturaleza puede hacer. Las hormigas pueden cargar 5000 veces su peso, y las telas de araña son cinco veces más resistentes que el acero. La eficiencia del combustible no es diferente. En un nuevo semental en Edición internacional Angewandte Chemie , Investigadores del Instituto de Ciencia y Tecnología de Nara (NAIST) informan nuevos detalles sobre la vía de transferencia de protones de níquel-hierro [NiFe] -hidrogenasa utilizando espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier (FTIR). Esta transferencia es crucial para el metabolismo del hidrógeno de los microorganismos, y el estudio brinda a los científicos una mejor comprensión de cómo imitar la naturaleza en la construcción de nuevas células de biocombustible.

El metabolismo del hidrógeno es una de las formas más antiguas de producción de energía para la vida y una de las más estudiadas por su importancia en la evolución. También ha llamado la atención por ser una fuente de energía limpia. Entre las enzimas responsables del metabolismo del hidrógeno, La [NiFe] -hidrogenasa es la más abundante y antigua.

Se sabe mucho sobre la enzima. Oxida reversiblemente átomos de hidrógeno a través de su sitio activo Ni-Fe, que está rodeado de aminoácidos específicos. Sin embargo, señala el profesor NAIST Shun Hirota, quién gestionó el estudio, Es necesario comprender ciertos fundamentos de las reacciones químicas antes de utilizar esta nanomáquina para diseñar tecnologías de biocombustibles.

"El hidruro y el protón se coordinan con el sitio Ni-Fe en el ciclo de protonación-desprotonación, resultando en cuatro estados de hidrogenasa. Pero la vía de transferencia de protones sigue siendo desconocida, " él dice.

Una de las razones de la falta de claridad ha sido la incapacidad de resolver las frecuencias de estiramiento de diferentes enlaces de hidrógeno. En el nuevo trabajo El equipo de Hirota, en colaboración con otros investigadores en Japón y China, resolvió este problema observando las fotoconversiones de tres estados de hidrogenasa con espectros FTIR.

Distintas frecuencias de absorbancia revelaron que una de las cuatro cisteínas, cisteína 546, junto con otro aminoácido, ácido glutámico 34, y una molécula de agua ordenada son cruciales para la transferencia. Los científicos utilizaron la nueva información para deducir cómo la molécula de azufre de la cisteína 546 y el grupo ácido en el ácido glutámico 34 forman enlaces de hidrógeno para regular el transporte de hidrógeno.

"Nuestros resultados muestran que la cisteína 546 es un donante y aceptor de protones en el ciclo de hidrogenasa [Ni-Fe]. También demuestran cómo se forma y se escinde un enlace de hidrógeno de barrera baja para el ácido glutámico 34 durante el ciclo catalítico, "señala Hirota.

Los microorganismos se han adaptado a una gama más amplia de condiciones ambientales que los humanos. Se pueden encontrar en el clima confortable de nuestros dormitorios a los ambientes más hostiles de la tierra. Por lo tanto, Ver cómo el sitio [Ni-Fe] de la hidrogenasa [Ni-Fe] transfiere protones de manera óptima proporciona un paradigma para los investigadores que buscan fabricar catalizadores de energía de alta eficiencia en una serie de condiciones.

"Life ha pasado miles de millones de años adaptándose a la energía. Creemos que nos brinda el mejor modelo de eficiencia energética en el futuro, "dice Hirota.