Los científicos de Yale han adoptado un enfoque novedoso para desentrañar la compleja estructura y regulación de las enzimas:lo buscaron en Google.

En un nuevo estudio publicado en línea esta semana en el procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias , El profesor de química Víctor Batista y sus colegas utilizaron el algoritmo PageRank de Google para identificar aminoácidos clave en la regulación de una enzima bacteriana esencial para la mayoría de los microorganismos.

Las enzimas son biomoléculas con la capacidad única de acelerar las reacciones químicas necesarias para la vida. Aunque estas reacciones químicas normalmente tienen lugar en una pequeña porción de la enzima, conocida como el sitio activo, la aceleración de la reacción generalmente está regulada por la unión de una molécula en una parte diferente de la enzima. La posición de unión se conoce como sitio alostérico.

A pesar de décadas de estudio, todavía se comprende poco cómo se transfiere la información del sitio alostérico al sitio activo. Gran parte de la dificultad tiene que ver con la gran cantidad de átomos involucrados y la gran flexibilidad estructural de las enzimas.

El equipo de Yale señaló que años antes se había abordado una cuestión similar en el ámbito de la informática. Los investigadores de Google habían estudiado el flujo de información en Internet, utilizando PageRank para indicar la importancia de cada página web en términos del número y la calidad de los enlaces a otros sitios de Internet.

"Este problema es completamente análogo al intercambio de información entre sitios distantes que caracteriza al alosterismo, "dijo Uriel Morzan, un asociado postdoctoral en el laboratorio de Batista y co-primer autor del estudio. "Al descubrir cómo cambia el flujo de información a través de cada átomo con la unión de un activador alostérico a la enzima, es posible encontrar los canales de información que se están activando ".

Los investigadores de Yale identificaron aminoácidos importantes para el proceso alostérico en imidazol glicerol fosfato sintasa (IGPS), una enzima bacteriana que se encuentra en la mayoría de los microorganismos.

La investigación allana el camino para experimentos adicionales relacionados con la actividad de IGPS que pueden conducir al desarrollo de nuevos antibióticos. pesticidas, y herbicidas.

"Es emocionante que los métodos de ciencia de datos estén comenzando a filtrarse en el campo de la química teórica, proporcionar nuevas herramientas para comprender los aspectos fundamentales de los sistemas moleculares catalíticos cuando se combinan con simulaciones de dinámica molecular de última generación y espectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN), "dijo Batista, quien también es miembro del Instituto de Ciencias de la Energía en el Campus Oeste de Yale.

Coautor J. Patrick Loria, un profesor de Yale de química y de biofísica molecular y bioquímica, agregó:"Es la combinación sinérgica de RMN experimental y herramientas computacionales lo que permite esta comprensión más profunda de la función biológica y demuestra la importancia de la colaboración entre teóricos y experimentadores".