Un equipo de investigación de Ruhr-Universität Bochum (RUB) y de Sudáfrica ha analizado dos enzimas con bolsas de unión de sustrato idénticas que, sin embargo, convierten sustratos diferentes. En el proceso, Resultó que los cambios en la superficie de la enzima afectan su especificidad de sustrato al modificar la densidad con que se empaqueta en su interior. Estos hallazgos podrían allanar el camino para manipular la función enzimática. Los investigadores publicaron su informe en la revista Biología de las comunicaciones el 2 de noviembre de 2018.

Los investigadores encontraron que las enzimas vegetales, las llamadas nitrilasas, son muy similares. Pudieron reemplazar sus componentes pieza por pieza. "Por lo tanto, hemos descubierto que simplemente intercambiando un solo componente en la superficie, podríamos hacer que una enzima convierta el sustrato de otra enzima, "explica el profesor asociado Dr. Markus Piotrowski del Departamento de Genética Molecular y Fisiología de Plantas de RUB.

Los investigadores utilizaron microscopía electrónica para analizar por qué una modificación de la superficie puede afectar la unión del sustrato en el interior. Las nitrilasas analizadas forman hélices más grandes que son lo suficientemente grandes como para ser visibles bajo un microscopio electrónico. "Por lo tanto, pudimos ver que los cambios en la superficie dieron como resultado que las moléculas de enzima en la hélice estuvieran empaquetadas más o menos densamente". "dice Piotrowski." Esto, Sucesivamente, presumiblemente hace que el sitio de unión del sustrato se comprima más o menos fuertemente ". En su estado más comprimido, el bolsillo de unión ya no es accesible para moléculas de sustrato más grandes.

Para los investigadores, las nitrilasas constituyen un modelo de la evolución de las enzimas, pero también se utilizan en la industria química y farmacéutica como biocatalizadores. Hasta la fecha, la mayoría de los experimentos que tienen como objetivo modificar estas enzimas alterando su sitio de unión al sustrato no han tenido éxito. "Nuestros resultados han demostrado que la estructura cuaternaria, a saber, el número y la disposición de las moléculas enzimáticas individuales, debe tenerse en cuenta, "dice Markus Piotrowski. En consecuencia, Las modificaciones específicas de la función de la enzima se pueden lograr sin realizar ningún cambio en la propia enzima. sino simplemente comprimiéndolo en hélices de nitrilasa con diferentes densidades.