Las pequeñas proteínas de choque térmico (sHSP) son chaperonas moleculares que se unen a proteínas desplegadas para prevenir la agregación de proteínas y defenderse del estrés celular. Las mutaciones en las sHSP humanas están asociadas con enfermedades hereditarias que incluyen cataratas y miocardiopatía.

Las sHSP individuales se unen entre sí para formar oligómeros. Hassane Mchaourab, Doctor., y sus colegas descubrieron previamente que la inserción de un péptido pequeño en una sHSP bacteriana podría hacer que se expandiera de un oligómero de 24 subunidades a un oligómero de 48 subunidades.

Los investigadores se preguntaron si la flexibilidad en la estructura de los oligómeros contribuye a la función de la sHSP. Ahora, en estudios dirigidos por Sanjay Mishra, Doctor., demostraron que alterar la secuencia y la longitud del péptido insertado genera una serie de oligómeros con 30 a 38 subunidades. Colección no uniforme de oligómeros unidos a una proteína modelo con mayor afinidad.

Los resultados, reportado en la revista Estructura , apoyan un modelo en el que la arquitectura modular sHSP contribuye a la capacidad de las sHSP para servir como acompañantes para una variedad de proteínas desplegadas.