Proteínas de transporte conservadas evolutivamente, como los que pertenecen a la superfamilia de extrusión de compuestos tóxicos y multifármacos (MATE), protegen las células contra los productos químicos tóxicos y contribuyen a la resistencia a múltiples fármacos en las células cancerosas y bacterianas.

Comprender cómo estos transportadores aprovechan la energía de los gradientes de iones para facilitar la exportación de fármacos es fundamental para desarrollar nuevos fármacos anticancerígenos y antibacterianos que puedan vencer la resistencia.

Reportando el mes pasado en el procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias , Hassane Mchaourab, Doctor, y sus colegas utilizaron la espectroscopía DEER (resonancia electrónica de doble electrón) para mostrar cómo algunos residuos de aminoácidos conservados en NorM, un transportador MATE del patógeno del cólera, mediar en los cambios estructurales implicados en la salida del fármaco.

Midiendo distancias entre etiquetas giratorias en NorM, encontraron que una red de residuos en el dominio N-terminal es fundamental para los cambios conformacionales dependientes de iones, mientras que los residuos en el dominio C-terminal median la unión del fármaco.

Su trabajo también ilustra cómo los iones y protones de sodio impulsan el ciclo conformacional para impulsar el mecanismo de transporte.