El brillante físico Richard Feynman dijo que, en principio, La biología se puede explicar comprendiendo el movimiento y el movimiento de los átomos. Por primera vez, nueva investigación de la Universidad de Bristol, Reino Unido y la Universidad de Waikoto, Nueva Zelanda explica cómo este 'movimiento y sacudidas' de los átomos en las enzimas, las proteínas que hacen que sucedan las reacciones biológicas, está 'coreografiado' para que funcionen a una temperatura particular. La catálisis enzimática es esencial para la vida, y esta investigación arroja luz sobre cómo las enzimas han evolucionado y se han adaptado, permitiendo que los organismos evolucionen para vivir a diferentes temperaturas.

Este es el primer estudio que relaciona la danza de la enzima (en detalle atómico) directamente con su temperatura óptima. Estos hallazgos proporcionan nuevos conocimientos sobre cómo la estructura de las enzimas se relaciona con su función como catalizador y, lo que es más importante, podría proporcionar una ruta para diseñar mejores biocatalizadores para su uso en reacciones químicas en procesos industriales, como la producción de drogas. También insinúa por qué las proteínas fueron finalmente preferidas por la evolución a los ácidos nucleicos como catalizadores en biología:las proteínas ofrecen mucha más capacidad para 'sintonizar' su 'agitación y contoneo' y su respuesta a reacciones químicas.

El Dr. Marc van der Kamp y el profesor Adrian Mulholland (Bristol) trabajaron con el profesor Vic Arcus (Waikoto, NZ) y colegas, para descubrir cómo el 'contoneo y tintineo', o la dinámica de las enzimas se 'afina' durante la reacción que catalizan. Como resultado, la capacidad calorífica de las enzimas cambia durante la reacción, y es el tamaño de este cambio el factor crítico para determinar la temperatura a la que la enzima funciona mejor.

Entonces, ¿qué hace que cambie la capacidad calorífica de una enzima durante la reacción? ¿Y cómo es esto diferente en diferentes enzimas, para que sus actividades catalíticas estén sintonizadas para adaptarse al organismo y la temperatura del entorno en el que viven?

El Dr. Van der Kamp dijo:"Nuestras simulaciones por computadora del 'movimiento y sacudidas' de las enzimas en diferentes etapas de la reacción nos dicen cómo estas fluctuaciones estructurales dan lugar a la diferencia en la capacidad calorífica, y por tanto puede predecir la temperatura óptima de una enzima. Nuestro trabajo demostró que podemos hacer esto con precisión para dos enzimas completamente diferentes, comparándolo con datos experimentales.

"Lo que es fascinante de ver es que toda la estructura de la enzima es importante:la 'danza' no solo cambia cerca de donde tiene lugar la reacción química, pero también en partes mucho más lejanas. Esto tiene consecuencias para la evolución:la combinación de la estructura de la enzima y la reacción que cataliza la enzima definirá su temperatura de trabajo óptima. Un cambio sutil en la estructura puede cambiar el 'baile' ".

El trabajo ayuda a explicar cómo los organismos pueden evolucionar para vivir a diferentes temperaturas, e insinúa por qué las proteínas fueron finalmente preferidas por la evolución a los ácidos nucleicos como catalizadores en biología:las proteínas ofrecen mucha más capacidad para "sintonizar" su "agitación y contoneo" y su respuesta a las reacciones químicas.

Las enzimas tienen una temperatura óptima a la que son más catalíticamente activas. Por encima de esa temperatura se vuelven menos activos. La explicación del libro de texto es que las enzimas se despliegan (pierden su forma funcional), Pero esto no es correcto. En lugar de, una propiedad física básica, la capacidad calorífica, explica y predice la dependencia de las enzimas con la temperatura. La capacidad calorífica cambia durante la reacción y se 'ajusta' para dar la temperatura óptima.