Un equipo de investigación de ingeniería metabólica de KAIST ha encontrado un mecanismo molecular que muestra una degradabilidad superior del tereftalato de polietileno (PET). Este es el primer informe para determinar la estructura cristalina tridimensional de Ideonella sakaiensis PETasa y desarrollar la nueva variante con degradación mejorada de PET.

Los proyectos de investigación han estado trabajando para abordar la no degradabilidad de los materiales. Recientemente, un equipo japonés identificó una bacteria que degrada el tereftalato de polietileno (PET) llamada Ideonella sakaiensis por la posible degradación y reciclaje del PET, que publicó los resultados en Ciencias en 2016. Sin embargo, no se determinó el mecanismo molecular detallado de la degradación del PET.

El equipo dirigido por el profesor Sang Yup Lee del Departamento de Ingeniería Química y Biomolecular y otro equipo liderado por el Profesor Kyung-Jin Kim del Departamento de Biotecnología de la Universidad Nacional de Kyungpook llevaron a cabo esta investigación. Los hallazgos fueron publicados en Comunicaciones de la naturaleza el 26 de enero.

Esta investigación predice un mecanismo molecular especial basado en la simulación de acoplamiento entre PETasa y un sustrato mimético alternativo de PET. Construyeron la variante para IsPETasa con una actividad degradadora de PET mejorada utilizando ingeniería de proteínas de base estructural.

Se espera que los nuevos enfoques en esta investigación puedan contribuir a un mayor estudio de otras enzimas capaces de degradar no solo el PET sino otros plásticos, así como.

Después de su uso, El PET causa problemas de contaminación ambiental debido a su no biodegradabilidad. Convencionalmente El PET se desecha en vertederos, usando incineración, y a veces reciclar mediante métodos químicos, que induce una contaminación ambiental adicional. Por lo tanto, enzimas degradantes de PET altamente eficientes y de base biológica, Los métodos ecológicos son deseables.

Recientemente, los investigadores aislaron una nueva especie bacteriana, Ideonella sakaiensis, que puede utilizar PET como fuente de carbono. La PETasa de I. sakaiensis (IsPETasa) puede degradar la PET con un éxito relativamente mayor que otras enzimas que degradan la PET. Sin embargo, el mecanismo enzimático detallado no se ha dilucidado, obstaculizando estudios posteriores.

Los equipos de investigación investigaron cómo se une el sustrato a la enzima y qué diferencias en la estructura de la enzima dan como resultado una actividad de degradación del PET significativamente mayor en comparación con otras cutinasas y esterasas. Basado en la estructura 3-D y estudios bioquímicos relacionados, determinaron con éxito la base de la actividad de degradación del PET de la IsPETasa y sugirieron otras enzimas que pueden degradar el PET con un nuevo árbol filogenético. El equipo propuso que 4 mitades de MHET son los sustratos más adecuados debido a una hendidura estructural incluso con los 10-20-mers para PET. Esto es significativo porque es la primera simulación de acoplamiento entre PETase y PET, no su monómero.

Es más, lograron desarrollar una nueva variante con una actividad de degradación de PET mucho mayor utilizando una estructura cristalina de esta variante para demostrar que la estructura modificada se adapta mejor a los sustratos de PET que la PETasa de tipo salvaje, lo que conducirá a un desarrollo superior de enzimas y la construcción de una plataforma para el reciclaje de plástico microbiano.

El profesor Lee dijo:"La contaminación ambiental de los plásticos sigue siendo uno de los mayores desafíos en todo el mundo con el creciente consumo de plásticos. Construimos con éxito un nuevo, variante de degradación de PET superior con la determinación de una estructura cristalina de PETasa y su mecanismo molecular de degradación. Esta nueva tecnología ayudará a que se realicen más estudios para diseñar enzimas más superiores con alta eficiencia en la degradación ".