Científicos de la Universidad ITMO de San Petersburgo y la Universidad Hebrea de Jerusalén han encontrado una forma de recuperar la estructura de una proteína después de su desnaturalización química. El método se basa en la interacción electrostática entre plegado, o desnaturalizado, proteínas y alúmina, que los desenvuelve. Los autores destacan la versatilidad del método, que funciona tanto para moléculas específicas como para sistemas multiproteicos. Teóricamente esto puede simplificar y abaratar la producción de proteínas farmacológicas para el Alzheimer y el Parkinson. El estudio apareció en Informes científicos .

Proteínas especialmente incluyendo enzimas como aceleradores de reacciones químicas, son la base de las industrias farmacéutica y alimentaria. Mientras tanto, El 80 por ciento de estas sustancias se pierde durante la síntesis. Influenciado por factores desfavorables como ácidos fuertes, álcalis o calentamiento, proteínas desnaturalizadas, perdiendo su forma nativa y por lo tanto cualquier actividad química. Como resultado, los investigadores buscan un método universal para recuperar la estructura de las proteínas, lo que podría hacer que la producción sea más eficaz y menos costosa.

Los químicos rusos, en cooperación con colegas extranjeros, han propuesto una solución a este problema con un proceso tecnológico que devuelve las moléculas de proteína a su forma original después de la desnaturalización.

En la nueva investigación, los químicos desplegaron moléculas de tres enzimas:anhidrasa carbónica, fosfatasa y peroxidasa. Desnaturalizado por un alcalino fuerte, las proteínas se mezclaron con nanopartículas de alúmina en agua. Debido a la interacción electrostática, las enzimas atrajeron las nanopartículas y las involucraron en la formación de un complejo supramolecular con enlaces físicos.

Esta capa de nanopartículas protegió a las moléculas de proteína de la agregación, permitiendo a los científicos extraerlos fácilmente de los medios agresivos. Lavado de sustancias desnaturalizantes, las enzimas restauraron su estructura por sí mismas. "La exposición constante a agentes desnaturalizantes y la tendencia de las macromoléculas rizadas a la agregación son obstáculos importantes para la recuperación de proteínas. Al corregir estos factores, pudimos regenerar nuestros objetos, "dice Katerina Volodina, estudiante de posgrado de segundo año en la Universidad ITMO.

Cambiar el pH, los científicos separaron las nanopartículas de las proteínas, mostrando que las sustancias involucradas en el experimento se pueden usar repetidamente.

Los autores aplicaron su método a una mezcla de dos enzimas:anhidrasa carbónica y fosfatasa (САВ y АсР), renaturando más de la mitad de las moléculas, que fue un resultado sin precedentes. "La renaturalización de mezclas de multiproteínas es un proceso único; nunca se ha hecho antes. Pero mis colegas y yo creemos que la investigación adicional en esta área es de interés para las compañías farmacéuticas en este momento. Teóricamente, nuestro método puede simplificar y abaratar la fabricación de medicamentos para la terapia de Alzheimer o Parkinson. Muchos de estos medicamentos están hechos de proteínas, "señala Katerina Volodina.

Además de su versatilidad y alto rendimiento, la tecnología propuesta por los químicos de la Universidad ITMO también es rápida y de bajo costo. Los científicos desarrollarán el enfoque principalmente para la renaturalización de proteínas en mezclas complejas.