La capa de proteínas repelentes al agua que forman la cápside de un parovirus porcino fue el foco del estudio de Caryn Heldt. Crédito:Universidad Tecnológica de Michigan
Una persona no tiene que enfermarse para contraer un virus. Los investigadores esperan atrapar virus para su detección y vacunación al comprender sus capas externas pegajosas.
Las complejas estructuras que forman la superficie de un virus son pequeños tejidos de proteínas que tienen un gran impacto en la forma en que un virus interactúa con las células y su entorno. Un ligero cambio en la secuencia de proteínas hace que esta superficie sea ligeramente repelente al agua, o hidrofóbico, haciendo que se adhiera a otras superficies hidrofóbicas.
Un nuevo papel publicado recientemente en Coloides y superficies B:Biointerfaces , detalla la hidrofobicidad superficial en parovirus porcino (PPV).
Vacunas, Eliminación y detección
Caryn Heldt, profesor asociado de ingeniería química en la Universidad Tecnológica de Michigan, es el autor principal del artículo. En la actualidad, está de año sabático en St. Louis trabajando con Pfizer para comprender mejor cómo se podría utilizar la hidrofobicidad de la superficie para mejorar la producción de vacunación.
"La purificación de la vacuna se trata de interacciones superficiales; si los componentes se rompen, entonces no se pueden utilizar como terapéutico, "Heldt dice:agregando que detectar y eliminar virus también depende de las interacciones de la superficie. "Esto también puede ayudar a los biólogos a comprender las interacciones de un virus con una célula".
La ingeniera química Caryn Heldt trabaja con el estudiante graduado Ashish Saksule en su laboratorio. Crédito:Universidad Tecnológica de Michigan
El principal hallazgo de este artículo es que Heldt y su equipo compararon métodos experimentales con métodos computacionales para medir la química de la superficie.
Modelos y experimentos
Debido a que la hidrofobicidad del virus es relativamente nueva y difícil de medir, El equipo de Heldt se centró en utilizar modelos de hidrofobicidad como comparación. Compararon las medidas de hidrofobicidad esperadas basadas en la proteína principal del virus, el PPV no envuelto, a proteínas modelo bien estudiadas que abarcan un rango de repelencia o atracción de agua. Luego analizaron las muestras usando dos tipos de cromatografía, el análisis de mezclas químicas, junto con tintes fluorescentes que iluminan pegajosos, parches hidrofóbicos en las proteínas.
La clave es que las medidas se centran en lo que es fácil de alcanzar. Estas ubicaciones son parte de lo que se llama el área de superficie accesible al solvente de una estructura cristalina. Reducir el área observada en un experimento ayudó al equipo a medir la hidrofobicidad.
"Toda la cápside del virus es un complejo demasiado grande para hacer estos cálculos, "Heldt dice:explicando que la cápside es una capa exterior hecha de 60 copias de proteínas similares:VP1, VP2, VP3 — y su equipo probaron las partes expuestas de VP2, que es el más abundante. "Fue interesante que aún pudiéramos correlacionar nuestros cálculos de área de superficie expuesta al solvente con los resultados experimentales porque solo estábamos usando esta proteína".
La fuerte correlación entre los resultados computacionales y experimentales indica que el PPV, y probablemente otros virus, tienen una hidrofobicidad mensurable. Una vez que se comprendan mejor las medidas, entonces Heldt y otros investigadores pueden detectar mejor los virus. Hacerlo puede mejorar la detección de virus, concentrándolos y depurando vacunas.
