Por Kate Harris — Actualizado el 30 de agosto de 2022
Las enzimas de restricción, producidas naturalmente por bacterias, se han convertido en herramientas indispensables en la ingeniería genética. Al reconocer y escindir secuencias de ADN específicas, permiten la manipulación precisa de genomas con fines terapéuticos e industriales.
Una enzima de restricción, o endonucleasa de restricción, es una proteína que identifica motivos de ADN cortos y específicos (generalmente de 4 a 7 pares de bases) e introduce roturas de doble cadena en estos sitios o cerca de ellos.
Existen cientos de enzimas distintas, cada una con el nombre de su fuente bacteriana (por ejemplo, EcoRI de E. coli , HindIII de Haemophilus influenzae ). La diversidad permite a los investigadores elegir una enzima que produzca extremos "pegajosos" o "romos" compatibles para su estrategia de clonación.
Las enzimas de restricción se unen a pares de bases complementarias (A–T, G–C) en el ADN diana. El dominio catalítico escinde la cadena principal de fosfodiéster, produciendo fragmentos con extremos romos o extremos pegajosos que sobresalen. Los extremos adhesivos complementarios de dos fragmentos de ADN diferentes pueden luego hibridarse, facilitando la ligadura.
Desde su descubrimiento, las enzimas de restricción han impulsado avances en la terapia génica, permitiendo tratamientos para enfermedades que van desde la fibrosis quística hasta el VIH. En el ámbito farmacéutico, sustentan la fabricación de productos biofarmacéuticos, vacunas y reactivos de diagnóstico.
Los continuos avances en ingeniería enzimática y secuenciación de alto rendimiento prometen un control aún más preciso sobre la edición del genoma, acercándonos a curas para enfermedades complejas.