1. Especificidad:
* Modelo de bloqueo y clave: Este modelo describe el sitio activo de la enzima como una forma específica, muy parecida a una cerradura, que solo puede acomodar un sustrato con una forma complementaria, como una llave.
* Modelo de ajuste inducido: Un modelo más refinado, reconoce que el sitio activo puede cambiar ligeramente de forma para ajustar mejor el sustrato, como un guante que se ajusta a una mano.
2. Atinguidad:
* El sustrato se une al sitio activo a través de interacciones débiles, como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos y fuerzas de van der Waals.
* Esta unión es crucial para la catálisis, lo que permite que la enzima ponga el sustrato en la orientación y proximidad correctas para que ocurra una reacción.
3. Catálisis:
* Una vez atado, la enzima facilita la reacción química por:
* Estabilización del estado de transición: El sitio activo reduce la energía de activación de la reacción al proporcionar una vía alternativa para que la reacción proceda.
* Oriente el sustrato: La enzima coloca el sustrato de una manera que favorece la formación del producto deseado.
* Proporcionar grupos catalíticos: El sitio activo puede contener residuos de aminoácidos que actúan como catalizadores, donando o aceptando electrones para facilitar la ruptura y la formación de enlaces.
4. Lanzamiento del producto:
* Una vez que se completa la reacción, los productos se disocian del sitio activo, lo que permite que la enzima se una a nuevas moléculas de sustrato y repita el ciclo catalítico.
En resumen:
* El sitio activo de una enzima es altamente específico para su sustrato.
* Esta especificidad se logra a través de la forma del sitio activo y las interacciones entre la enzima y el sustrato.
* La unión del sustrato al sitio activo es esencial para la catálisis y reduce la energía de activación de la reacción.
* La enzima promueve la formación de productos facilitando la reacción química y luego las libera para continuar el ciclo catalítico.
