enlaces covalentes:
* enlaces peptídicos: Estos son los enlaces principales que unen los aminoácidos para formar proteínas. Están formados por una reacción de deshidratación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
* enlaces glucosídicos: Estos enlaces conectan monómeros de azúcar para formar carbohidratos. Se forman entre el carbono anomérico de un azúcar y un grupo hidroxilo de otro.
* enlaces fosfodiesteros: Estos enlaces unen los nucleótidos juntos para formar ácidos nucleicos (ADN y ARN). Se forman entre el grupo fosfato de un nucleótido y el azúcar del siguiente.
* Bonos de éster: Estos se encuentran en los lípidos, que vinculan el glicerol con los ácidos grasos en los triglicéridos.
enlaces no covalentes:
* enlaces de hidrógeno: Estos son débiles pero numerosos y juegan un papel importante en el plegamiento de proteínas, la estructura del ADN y las interacciones enzimáticas-sustratos. Implican un átomo de hidrógeno compartido entre un átomo altamente electronegativo como el oxígeno o el nitrógeno.
* enlaces iónicos: Estas son interacciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, como las que se encuentran en los puentes de sal entre los aminoácidos en las proteínas.
* Van der Waals Forces: Estas son atracciones débiles de corto alcance entre las moléculas debido a fluctuaciones temporales en la distribución de electrones.
* Interacciones hidrofóbicas: Estas son fuerzas que impulsan las moléculas no polares para agruparse en agua. Juegan un papel en el plegamiento de proteínas y la formación de membrana.
Estos enlaces, tanto covalentes como no covalentes, trabajan juntos para crear las intrincadas estructuras y funciones de biomoléculas complejas, lo que les permite desempeñar roles esenciales en los procesos biológicos.
